Ферменты слюны, их роль. Роль слюны в поступлении ионов Са и фосфатов в эмаль

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

Острый или хронический панкреатит в период обострения.
Панкреонекроз очаговый.
Онкология поджелудочной железы.
(при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
Острый аппендицит.
Почечная недостаточность.
Желудочные кровотечения.
Кишечная непроходимость.
Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
СПИД.
Вирусный гепатит.
Паротит.
Саркоидоз.
Брюшной тиф.
Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

Гиперсекреция панкреатического сока.
Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
Травмы поджелудочной железы.
Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.

Амилазы (устаревшее название - диастазы) - это ферменты, гидролитически расщепляющие (крахмал, гликоген); присутствуют в тканях животных, растений и в микроорганизмах. По характеру действия различают альфа, бета и гамма амилазы. При распаде полисахаридов (см.) под влиянием α-амилаз образуются декстрины; β-амилаза отщепляет от молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилаза - глюкозу.

В норме амилазы содержатся в небольшом количестве в моче (16-64 ед.). При заболевании поджелудочной железы или печени содержание амилазы в моче достигает 128 ед. и более. Диагностическое значение может иметь и определение содержания амилазы в . См. также .

Наиболее изучены α- и β-амилазы, молекулярный вес которых составляет примерно 45 000.

Амилазы (синоним диастазы) - ферменты, гидролитически расщепляющие крахмал, гликоген и некоторые продукты их частичного распада. Амилазы широко распространены у животных, растений и микроорганизмов и играют важную роль в углеводном обмене.

Различают эндоамилазы (альфа-амилазы) и экзоамилазы (β- и ү-амилазы). Альфа-амилазы расщепляют молекулы гликогена и крахмала на различные α-декстрины. β-амилазы отщепляют от нередуцирующих концов молекул гликогена и крахмала мальтозу, а ү-амилазы - глюкозу; вторым продуктом при действии β-амилазы и ү-амилазы являются высокомолекулярные β- и ү-декстрины.

Активность α-амилазы определяют по изменению окраски полисахарида йодом (различные модификации метода Вольгемута), а активность β- и ү-амилазы - по образованию мальтозы и глюкозы соответственно. Все амилазы были получены в кристаллическом виде. Оптимум рН альфа-амилазы лежит при рН = 6-7, в кислой среде она инактивируется. Действие альфа-амилазы активируется хлористым натрием и тормозится этилендиаминтетраацетатом.

Оптимум рН β- и ү-амилазы лежит при рН=3- 5; в нейтральной среде они инактивируются. Действие β- и ү-амилазы тормозится n-хлормеркуробензоатом и другими сульфгидрильными ядами. Альфа-амилаза является металлоферментом, в ее состав входит Са и Zn. Из различных альфа-амилаз животных и человека наибольшей активностью обладают альфа-амилазы поджелудочной железы и слюнных желез (слюнная альфа-амилаза ранее называлась птиалином).

Определение альфа-амилазы в сыворотке крови и в моче используется в целях диагностики. При заболеваниях, связанных с нарушением функции печени, активность α-амилазы снижается, а при остром панкреатите резко повышается (в 10-30 раз). ү-амилаза отсутствует в органах человека при генерализованном гликогенозе. Применение дрожжевой ү-амилазы очень эффективно при некоторых заболеваниях у детей, связанных с непереносимостью крахмала и мальтозы. См. также Ферменты.

АМИЛАЗЫ (устаревшие названия: птиалины, диастазы ) - групповое название ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление гликогена, крахмала, а также продуктов их частичного гидролиза - декстринов и мальтоолигосахаридов.

Первые сведения об амилазе относятся к 1814 году, когда К. С. Кирхгоф описал осахаривание крахмала в высушенном ячменном солоде. Позднее амилазы были обнаружены и в организме млекопитающих (в слюне и крови).

Известны три вида амилаз, отличающиеся главным образом по конечным продуктам ферментативного действия и называемые α-амилазой, β-амилазой и γ-амилазой (глюкоамилазой). α-Амилаза расщепляет в полисахаридах (см.) внутренние α-1,4-глюкозидные связи, в результате чего происходит быстрое уменьшение вязкости и величины молекулярного веса субстратов. Первоначальными продуктами гидролиза гликогена и крахмала под действием α-амилазы являются декстрины (см.), сохраняющие способность давать с йодом окрашенные комплексы. Дальнейший ферментативный гидролиз декстринов приводит к образованию мальтозы, мальтотриозы, незначительного количества глюкозы и неокрашиваемых йодом низкомолекулярных продуктов с разветвленной цепью, устойчивых к дальнейшему действию α-амилазы и называемых в связи с этим α-лимитдекстринами.

α-Амилаза найдена во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. В организме млекопитающих и человека α-амилаза выполняет, по-видимому, двоякую функцию, α-Амилаза пищеварительного тракта (слюны, поджелудочной железы, слизистой оболочки кишечника) принимает основное участие в расщеплении пищевых полисахаридов до низкомолекулярных углеводов, всасываемых кишечной стенкой. Несекретируемая, действующая внутрпклеточно α-амилаза расщепляет гликоген до декстринов, служащих «затравками» при синтезе гликогена под действием гликогенсинтетазы.

Многие α-амилазы различного происхождения выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. Они представляют собой, как правило, слабокислые, хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом около 50000. Молекулы α-амилазы содержат в своих активных центрах ионы кальция, необходимые для осуществления ферментативной активности. Характерной особенностью α-амилазы животного происхождения и, возможно, некоторых бактерий является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего хлоридами.

Под действием β-амилазы , напротив, образуется мальтоза в β-аномерной форме. β-Амилаза найдена в некоторых органах высших растений и выполняет важную роль в мобилизации нерастворимого запасного крахмала. Наряду с мальтозой под действием β-амилазы образуются β-лимнтдекстрины. Очищенная кристаллическая β-амилаза обладает максимальной активностью при рН 5-6 и не требует для своего действия никаких кофакторов. Молекулярный вес β-амилазы колеблется в зависимости от источника получения в пределах от 50000 до 200000. Реагенты на сульфгидрильные группы (n-хлормеркурибензоат, йодацетамид и другие) приводят к резкой, но обратимой инактивации β-амилазы, что связано с изменением конформации молекулы β-амилазы, а не блокированием ее активного центра. β-Амилаза находит широкое применение в изучении структуры полисахаридов, в частности гликогена, и играет важную роль в клинических исследованиях при диагностике гликогенозов (см.).

γ-Амилаза (глюкоамилаза) - широко распространенный фермент, полностью расщепляющий гликоген и крахмал до глюкозы и отличающийся от других амилаз способностью расщеплять наряду с α-1,4-глюкозидными связями еще и α-1,6-связи в субстратах. Многие γ-амилазы выделены в гомогенном или близком к гомогенному состоянии. Они представляют собой хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом от 50000 до 100000. Различают кислые и нейтральные γ-амилазы в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая γ-амилаза локализована в лизосомах, а нейтральная - в микросомах и гиалоплазме.

Можно считать установленным, что генерализованный гликогеноз, или болезнь Помпе (см. Гликогенозы), связан с отсутствием в лизосомах печени, сердечной и скелетных мышц больного кислой γ-амилазы, что приводит к аномально высокому накоплению гликогена в клетках пораженных органов.

Введение больному (внутримышечно или внутривенно) γ-амилазы микробного происхождения дает определенный терапевтический эффект и приводит к уменьшению количества гликогена в сердце, печени и других органах. При некоторых типах гликогенозов, связанных с отсутствием глюкозо-6-фосфатазы или фосфорилазы (см.), обнаруживается возрастание активности лизосомальной γ-амилазы, имеющее, видимо, компенсаторный характер. Все эти факты свидетельствуют о весьма важной роли γ-амилазы во внутриклеточном катаболизме гликогена.

Методы определения активности амилаз основаны на измерении падения содержания крахмала в результате его ферментативного гидролиза или по восстанавливающему действию Сахаров (глюкозы и мальтозы), образующихся при этом (см. Биохимические методы исследования).

Библиография: Беленький Д. М. Особенности ферментативного гидролиза α-1,4-глюкозидных связей, в кн.: Усп. биол. химии, под ред. Б. Н. Степанснко, т. 12, с. 164, М., 1971, библиогр.; Greenwood С. Т. а. Мilne E. A. Starch degrading and synthesizing enzymes, Advanc. Carbohyd. Chem., v. 23, p. 281, 1968, bibliogr.; Hers H. G. Glycogen storage disease, type II, в кн.: Control of glycogen metabolism, ed. by W. J. Whelan a. M. P. Cameron, p. 354, L., 1964.

Д. М. Беленький.

Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.

Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.

трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы

Анализ на α-амилазу

Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).

Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.

В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:

Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех .
Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

До года – до 105U/l;
До 16 лет – до 160U/l;
У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.

Реакция поджелудочной железы

Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.

Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:

От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .

Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.

Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:

Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, перитонит и др.);
(в случае ацидоза);
Тяжелые нарушения функции почек;
Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
Отравление метиловым спиртом;
Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.

Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.

Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.

Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.

КОМПЛЕКС СИЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ. 60 капсул.

Каждая таблетка содержит:

Панкреатин 4Х. 500 мг

Хемотрипсин. 2,5 мг

Каталаза. 150 мг

Внутренний фактор. 10 мг

Соли желчных кислот. 20 мг

Бифидобактерии (5 биллион/г). 10 мг

Цинка цитрат (цинка 4,2 мг). 16,67 мг

Корень эхинацеи пурпурной. 75 мг

Бромелайн. 200 мг

Порошок проростков пшеницы. 1 мг

Порошок проростков ячменя. 1 мг

Комплекс сильных ферментов составлен из растительных компонентов и подобран таким образом, чтобы помочь организму легко расщепить и переварить все компоненты пищи: жиры, белки и углеводы. Недостаток ферментов приводит к плохому перевариванию и усвоению пищи – отсюда берут свое начало многие заболевания и патологические состояния: запоры, метеоризм, головные боли, утомляемость и др. Употребление ферментов не только помогает лучше усвоить пищу, но и стимулирует деятельность наших собственных пищеварительных желез, а также усиливает иммунитет.

Панкреатин – активизируется в щелочной среде и переваривает жиры, белки, углеводы.

Бромелайн – не дает жирам откладываться в организме.

Папаин – переваривает белки в любой части желудочно-кишечного тракта, показан людям, страдающим спаечными процессами в любой части тела.

Трипсин – наиболее сильный протеолитический фермент поджелудочной железы, переваривающий белки в щелочной среде, то есть там, где пепсин уже не активен.

Хемотрипсин – фермент, гидролизующий белки.

Липаза – фермент, преобразующий молочный сахар в глюкозу и лактозу.

Мальтаза – фермент, преобразующий мальтозу в декстрозу.

Сахараза – расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу с их последующей абсорбцией в кровь.

Реннин (химозин) – фермент, расщепляющий казеин (белок молока).

Внутренний фактор витамина В 12 – фермент, обеспечивающий усвоение витамина В 12 и защиту слизистой оболочки желудка.

Желчные соли – активизируют липазу и снижают поверхностное натяжение на границе раздела жир–вода содержимого тонкого кишечника, эмульгируют жиры, нейтрализуют желудочное содержимое, стабилизируют эмульсии.

РНК (Рибонуклеазы) – гидролизируют РНК до мононуклеотидов.

ДНК (Дезоксинуклеазы) – гидролизируют ДНК до нуклеотидов.

Пепсин – фермент, вырабатываемый железами желудка, расположенными в его слизистой. Вместе с соляной кислотой гидролизует белки до крупных полипептидов.

Бифидобактерии – микроорганизмы, обработанные путем высушивания из замороженного состояния. Заселяют нижние отделы кишечника и выполняют следующие функции: продуцируют антибиотик, который не позволяет размножаться патогенным микроорганизмам, помогают снизить рН толстого кишечника, действуют как полный антагонист всем потенциально патогенным бактериям в кишечнике, продуцируют уксусную кислоту, которая активно противодействует патогенным бактериям.

Корень эхинацеи пурпурной – специфический очиститель лимфатической системы. Это замечательное средство против аллергии в сочетании с ферментами, так как оно стимулирует клеточный иммунитет.

Цинк – является коферментом более чем шестидесяти ферментов организма. К ним относятся РНК-синтетеза, карбоангидраза, супероксиддисмутаза, а также является кофактором, стабилизирующим в активной конформации многие регуляторные пептиды, например, инсулин, регуляторные пептиды тимуса.

Каталаза – переводит токсическую перекись водорода в воду и кислород. Многие испытывают недостаточность этого фермента, что связано с недостатком железа и меди в крови.

Сок ростков ячменя и пшеницы, водоросли спирулина и хлорелла рекомендуются для повышения синтеза супероксиддисмутазы организмом, а также для профилактики ее недостаточности.

КОМПЛЕКС РАСТИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ

Ферментная поддержка организма. 60 таблеток.

Альфа-амилаза. 1,025ЕД U.S.P.

Бета-амилаза. 70 ЕД U.S.P.

Протеаза I. 38,6 ЕД U.S.P.

Протеаза II. 4.2 ЕД U.S.P.

Протеаза III. 53 ЕД U.S.P.

Пептидаза. 175 ЕД U.S.P.

Липаза. 438 ЕД U.S.P.

Целлюлаза. 158 ЕД U.S.P.

Лактаза. 508 ЕД U.S.P.

Мальтаза. 53 ЕД U.S.P.

Бромелайн. 45,5 мг

Ивертаза. 35 ЕД U.S.P.

Гемицеллюлаза. 175 ЕД U.S.P.

КРФ содержит разнообразные группы ферментов:

протеазы (1, 2, 3 типа) и пептидаза;

карбогидразы (амилаза, мальтаза, лактаза, инвертаза);

запатентованная форма кислоустойчивой липазы;

бромелайн – концентрированная смесь протеолитических ферментов;

запатентованная форма гемицеллюлазы и целлюлаза;

смесь иерусалимского артишока(источник фруктоолигосахаридов).

Источником амилазы являются проростки пшеницы, протеазы (1, 2 и 3 типа) – плоды папайи; пептидазы – плоды папайи и ананаса; липазы – семена подсолнечника и злаковых; целлюлазы и гемицеллюлазы – проростки злаков; лактазы и мальтазы – ячменный солод, инвертазы – листья огурца; бромелайна – плоды ананаса.

КРФ изготовлен на специализированной основе ферментых энхансеров (усилителей), в роли которых выступает смесь иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов), являющаяся эффективным пребиотиком – способствует размножению или усилению активности полезной микрофлоры кишечника, которая принимает участие в пищеварении и абсорбции (всасывании) нутриентов.

Протеазы расщепляют белки до аминокислот. Сюда входят истинные протеазы, которые гидролизуют природные протеины, и пептидаза, расщепляющие ди- и полипептиды.

Бромелайн представляет собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы), экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей. Бромелайн эффективен в широком диапозоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде, что имеет важное значение. Так, например, пепсин желудка активен только в кислой среде и при пониженной кислотности

(у лиц пожилого возраста) уже теряет свою активность.

Амилазы – ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путем расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа амилазы: альфа-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с ее участием образуются главным образом декстрины; бета-амилаза типичная для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов; гамма-амилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях, катализирует образование глюкозы и декстринов.

Инвертаза разлагает (инвертирует) тростниковый сахар на d-глюкозу и d-фруктозу.

Мальтаза – фермент растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы. Мальтаза находится как в растительном, так и в животном царстве и всегда сопровождает амилазные ферменты.

Лактаза – фермент, который переводит молочный сахар (лактозу) в d-глюкозу и

Липаза участвует в расщеплении жиров, которые являются сложными эфирами глицерина, с высшими жирными кислотами. Липаза растительного происхождения содержится преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а так же и в подсолнечном семени.

Гемицеллюлаза и целлюлаза – способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения, уменьшают газообразование.

Важное достоинство и преимущество КРФ – это вожможность ферментов комплекса сохранять свою активность в широком диапозоне рН желудочно-кишечного тракта: от

3 до 9, т. е. как в кислой и слабокислой, так и нейтральной, слабощелочной и щелочной среде.

Кислотоустойчивыми свойствами обладает запатентованная кислотоустойчивая форма липазы, что является важным преимуществом перед липазой животного происхождения других ферментных препаратов. Известно, что физиологический оптимум действия липазы животного происхождения – рН 7,0–8,6 – и при закислении происходит ее инактивация (только 8 % липазы, входящей в «обычные» ферменты достигает тощей кишки в активной форме). Этим объясняется тот факт, что все ферментные препараты, применяемые для заместительной терапии, содержат достаточно большое количество активных пищеварительных ферментов и, прежде всего, липазы.

Таким образом, КРФ обладает выраженной устойчивостью и активностью в ши-

роком интервале рН среды различных отделов пищеварительного тракта: кислой, слабокислой, нейтральной, слабощелочной, что очень важно в условиях различных хронических заболеваниях ЖКТ. Известно, что практически все заболевания пищеварительной системы, протекают с нарушением кислотности, наличием как гипер-, так и гипоанацидных состояний. Эффективность действия КРФ приобретает дополнительной значение у лиц пожилого возраста, у которых физиологически понижена как кислотность желудка, так и ферментативная активность пищеварительной системы в целом.

КРФ может быть показан для коррекции внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, особенно в тех случаях, когда имеется непереносимость ферментных препаратов животного происхождения.

КРФ – это источник натуральных пищеварительных ферментов растительного происхождения и полисахаридов, который сохраняет активность в широком диапазоне рН.

КРФ – улучшает процесс пищеварения, нормализует работу поджелудочной железы. Регулирует процесс переваривания и усвоения пищи, восстанавливает и поддерживает работу ЖКТ и пищеварительных желез, как при повышенной, так и при пониженной кислотности.

Показания к применению КРФ: профилактика нарушений процессов пищеварения и всасывания, внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, дисбактериоза, метеоризма, диарейного синдрома.

Рекомендуемый способ применения: по 2 капсулы 3 раза в день во время еды. Применение КРФ возможно между приемами пищи. Доза подбирается индивидуально с учетом типа питания и эффективности пищеварения. Во время приема ферментов рекомендуется потреблять достаточное количество воды – 150–200 мл.

Произведено в США.

СГР № 77.99.23.3.У.7315.7.05 от 01.07.2005 г.

Комплекс сильных ферментов

Показания к применению:

Расстройства пищеварения, панкреатит, ферментопатия, хронические и рецидивирующие воспаления уха, верхних и нижних дыхательных путей, мочевых и половых органов, суставов и др, посттравматические отеки, воспалительные и послеоперационные состояния в хирургии, некоторые аутоиммунные и иммунокомплексные заболевания (ревматоидный артрит, гломерулонефриты и васкулиты). При энзимотерапии – по 2–3 табл. 3 раза в день за 1 час до еды.

Рекомендуемый способ применения: по 1–3 табл. в день. При наличии онко-, аутоиммунных заболеваний, болезни Аддисона, волчанки, болезни Крона, ревматоидного артрита, диабета, хронического кандидоза, болезней крови предварительно необходимо проконсультироваться с лечащим врачом.

Произведено в США.

СГР № 77.99.23.3.У.8117.10.07 от 05.10.2007 г.

Комплекс растительных ферментов

Ни для кого не секрет, что нормальное пищеварение – важный путь к полноценной и качественной жизни. А знаете ли вы, что именно ферменты нашего организма открывают этот путь?

Ферменты или энзимы – это белки-катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. В каждой клетке – растений, животных, человека – имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, протекающие по двум путям: анаболизма и катаболизма. Анаболизм– процесс построения более сложных соединений из простых, иначе говоря, анаболизм направлен на создание новых тканей. Катаболизм – процесс распада сложных субстанций до более простых соединений. Кроме жизненно необходимой роли энзимов в процессах метаболизма вообще, ферменты катализируют процессы пищеварения, обладают способностью превращать нутриенты пищи в вещества, доступные для усвоения организмом.

Все ферменты обладают специфичностью, т.е. избирательностью действия на соединения, превращение которых они катализируют. Так, например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры.

Еще одно важное свойство ферментов: зависимость их активности от рН среды. Ферменты наиболее активны в пределах концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей, выработанным в процессе эволюции физиологическим значением рН крови – 7,3–7,4. Оптимум рН активности пищеварительных ферментов лежит в пределах физиологических значений отделов пищеварительного тракта. Например, пепсин рН оптимум которого находится в интервале 1,5–2,0. Соляная кислота желудочного сока способствует превращению неактивной формы пепсиногена в пепсин. Ферменты же растительного и грибкового происхождения в меньшей степени так зависят от рН-среды.

Процесс синтеза ферментов клетками не безграничен и имеет определенный предел. Ферменты – это чувствительные белки, теряющие со временем свою активность. Продолжительность жизни ферментов кроме генетической предрасположенности, определяется уровнем (частотой) истощения ферментного потенциала в организме. Увеличивая потребление с пищей естественных ферментов, мы уменьшаем истощение собственного ферментного потенциала. Эволюционно сложилось, что лучший путь пополнения «ферментного запаса» включает в себя потребление свежих фруктов, овощей и зерновых культур в нашем ежедневном питании. Исследования в области нутрициологии свидетельствуют о том, что в сутки мы должны съедать 3–5 порций свежих овощей от суточного рациона и 2–3 порции – свежих фруктов, являющиеся источником ферментов, витаминов и минералов. А сколько мы съедаем? В США меньше 10 % из опрошенных придерживаются данных рекомендаций. Около 50 % – не употребляют свежих овощей; 70 % – не употребляют свежих фруктов и овощей, богатых витамином С и почти 80 % – не употребляют фрукты и овощи, богатые каратиноидами. Думается, что «пищеварительные пристрастия» россиян не намного лучше. Популярное питание сегодня – это «fast food»: гамбургеры и жареное мясо, растворимый кофе и ненатуральные сахаросодержащие напитки; пища, приготовленная в микроволновой печи, продукты, содержащие пищевые красители; мясо, рыба, фрукты и овощи, которые подвергались замораживанию. Кроме того, процессы производства и переработки пшеницы, риса и других зерновых культур значительно истощают их нутриентный, витаминный и минеральный состав и практически сводят к нулю их ферментный потенциал.

Спектр распространенных сегодня заболеваний требует использования таких форм лекарственной терапии как антибактериальные, антивирусные средства, противоопухолевые химиопрепараты, действие которых направлено на подавление специфических ферментов, что в свою очередь влияет на метаболические процессы в организме.

Распространенность болезней пищеварительного тракта за последние 10 лет возросла с 90 до 160 случаев на 1000. В структуре болезней как детского, так и взрослого населения преобладают хронические воспалительные заболевания верхних отделов органов пищеварения (панкреатиты, гастриты, дуодениты, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, дисфункция желчевыводящих путей)

Установлено, что даже незначительные отклонения в химической структуре пищи, которая не соответствует адекватному ферментовыделению, приводят к нарушению пищеварительных процессов.

Стресс, чувство страха или гнева, лекарства, токсины, патогенные микроорганизмы могут мешать нормальной работе желудочно-кишечного тракта, в том числе работе ферментов. Кому не знакомы такие проблемы как запор, газы, вспучивание живота, желудочные и кишечные колики? Признаками дефицита ферментов могут быть и такие распространенные симптомы как изжога и диспепсия, проблемы веса и переутомление, усталость и медленное восстановление после болезни.

Напрашивается вопрос и вытекающий из него логичный ответ: нужны ли нам дополнительные, натуральные ферментные формы в качестве биологически активных добавок?

Компания «Нью Спирит Нечералз», США, предлагает вам новый продукт – КОМПЛЕКС РАСТИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ (КРФ), который является восполняющим комплексом высококачественных растительных пищеварительных ферментов.

подскажите пожалуйста ферменты ротовой полости,желудка,тонкого кишечника,толстого кишечника

Основными ферментами слюны являются амилаза и мальтаза, которые действуют только в слабощелочной среде. Амилаза расщепляет полисахариды (крахмал, гликоген) до мальтозы (дисахарида) . Мальтаза действует на мальтозу и расщепляет ее до глюкозы.

Пепсин - основной желудочный фермент. Расщепляет белки до пептидов. Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса. Амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы. Липаза желудка расщепляет трибутирины масла, играет второстепенную роль.

Ферменты тонкого кишечника: энтеропептидаза - превращает трипсиноген в трипсин. сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы; мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы, изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы; лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы. Липаза кишечника расщепляет жирные кислоты. Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.

Альфа амилаза: функции, норма активности, анализы, патология

Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.

трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы

Анализ на α-амилазу

Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех биохимических анализов крови.
Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
У взрослых (независимо от пола) - до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

До года - до 105U/l;
До 16 лет – до 160U/l;
У взрослых мужчин и женщин - до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Реакция поджелудочной железы

Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:

От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .

Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:

Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, мезотромбоз, перитонит и др.);
Сахарный диабет (в случае ацидоза);
Тяжелые нарушения функции почек;
Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
Отравление метиловым спиртом;
Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.

Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.

Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, инфаркте миокарда, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.

Ферменты слюны

Обязательным компонентом слюны являются ферменты слюны, которых насчитывают около 50 видов и относят к разным классам. Среди них необходимо выделить основные: птиалин или амилаза и мальтаза. Ферменты слюны у человека принимают участие в осуществлении пищеварительной функции.

Что такое ферменты

Ферменты – это вещества белковой природы, ускоряющие скорость химической реакции в несколько десятков тысяч раз. В молекуле биологического катализатора выделяют активный центр, участвующий в связывании вещества. В названии фермента часто указывается субстрат, с которым взаимодействует энзим.

Ферменты смешанной слюны

Ферменты смешанной слюны различаются по происхождению. Выделяют три группы:

образуемые паренхимными клетками слюнной железы;
продукты каталитической деятельности микроорганизмов, прежде всего бактерий;
выделяемые при разрушении белых кровяных телец в ротовой полости.

Ферменты слюны катализируют реакции гидролиза сложных углеводов (полисахаридов) до более коротких цепей (олиго- и моносахаридов).

Фермент слюны: α-амилаза

Амилаза участвует в расщеплении крахмала (запасное питательное вещество растений) или гликогена (запасное вещество у животных) до дисахарида – мальтозы, а также декстринов и небольшого количества глюкозы. Амилаза образуется железистыми клетками, накапливаясь в них в неактивной форме, при выведении происходит активация этого энзима слюны. Необходимое условие активации – присутствие хлорид-аниона. С наибольшей скоростью фермент работает при температуре 36,60 С и слабо-щелочной реакции среды pH = 6,6 - 6,8.

Фермент слюны: мальтаза

Этот фермент, находящийся в слюне, действует на дисахарид мальтозу, конечным продуктом реакции является глюкоза. Оптимальное pH для работы мальтазы = 5,8 - 6,2.

Механизм работы ферментов слюны

Пищевой комок, пропитанный слюной, попадает в пищевод, а затем желудок. Желудочный сок имеет кислую реакцию среды, связанную с присутствием соляной кислоты. Некоторое время после попадания в желудок происходят реакции гидролиза углеводов, около 30-40% их продолжают перевариваться в желудке. Но постепенно пищевой комок перемешивается с содержимым желудка и щелочная среда меняется на кислую, ферменты слюны инактивируются.

Именно с действием ферментов связан тот факт, что при пережевывании продуктов питания, богатых углеводами, например, хлеба или картофеля, они становится сладковатыми на вкус. Так как именно моносахариды и дисахариды, которые образуются при расщеплении больших молекул полисахаридов, обладают сладким вкусом.

Значительная скорость переработки организмом фруктов объясняется присутствием слюнных ферментов. Они облегчают работу кишечника, доставляя ему углеводы в уже частично переваренном виде.

Post new comment

О нас

Информация

Партнерам

Наши партнеры

Разделы

Здоровье

Жизнь

Дети и семья

Инструменты и тесты

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года «О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию».

VitaPortal не осуществляет медицинских консультаций или постановки диагноза. Подробная информация.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Мальтаза слюны

Расщепление сложных углеводов пищи начинается в ротовой полости под действием ферментов амилазы и мальтазы слюны (рис. 60). Оптимальная активность этих ферментов проявляется в щелочной среде. Амилаза расщепляет крахмал и гликоген, а мальтаза - мальтозу. При этом образуются более низкомолекулярные углеводы - декстрины, частично - мальтоза и глюкоза.

В желудке расщепление углеводов пищи не происходит, так как отсутствуют специфические ферменты гидролиза углеводов, а кислая среда желудочного сока (pH 1,5-2,5) подавляет активность ферментов слюны. В тонком кишечнике происходит основной распад углеводов пищи. В двенадцатиперстной кишке под действием фермента амилазы сока поджелудочной железы сложные углеводы постепенно расщепляются до дисахаридов. Далее дисахариды под действием высокоспецифических ферментов мальтазы, сахаразы и лактазы расщепляются до моносахаридов, в основном глюкозы, фруктозы, галактозы. Эти ферменты находятся на щеточной кайме эпителия слизистой оболочки кишечника, поэтому распад углеводов происходит не только в полости кишечника, но и на мембранах клеток слизистой оболочки.

Амилаза мальтаза

Организм человека может нормально функционировать только тогда, когда в него поступают все необходимые питательные вещества. Главными из них, конечно же, являются белки, жиры и углеводы. Их нормальное усвоение зависит от достаточной функции соответствующих пищеварительных ферментов: пепсина и трипсина, липазы, ферментов, расщепляющих углеводные молекулы.

Функции основных пищеварительных ферментов следующие:

Пепсин присутствует в желудке и отвечает за расщепление белковых молекул на более короткие цепочки.
Трипсин – фермент, который синтезируется в поджелудочной железе и отвечает за расщепление коротких цепочек белков, сложных эфирных соединений.
Липаза – главный фермент, осуществляющий расщепление жиров. Она обеспечивает эту функцию вместе с желчью.
Амилаза – углеводный фермент, который осуществляет расщепление крахмала до более коротких углеводных молекул.

Сахароза, лактаза и мальтаза – ферменты, которые выделяются стенкой тонкой кишки и отвечают за расщепление молекул сахаров.

В пищеварительном тракте присутствует еще огромное количество ферментов, каждый из которых отвечает за расщепление определенных веществ. Но основными являются именно перечисленные ниже: пепсин, трипсин, липаза, мальтаза, лактаза, амилаза, сахараза.

Тело человека состоит из белков, жиров и углеводов – это основные питательные вещества, которые должны поступать с пищей в больших количествах. Без них невозможна жизнь и нормальное функционироваие органов и систем.Многие минералы и микроэлементы должны поступать в органы и ткани в минимальных количествах, но они не менее важны, чем основных питательные вещества. Например, это йод.

В норме йод содержится в щитовидной железе, печени, почках, половых железах. Определяется йод в ногтях и волосах.

Он выполняет следующие основные функции в организме:

образование йодсодержащих гормонов щитовидной железы;
циркулируя в крови, йод способствует уничтожению в органах и тканях бактерий, которые обладают низкой стойкостью;
а при прохождении через щитовидную железу кровь очищается от более стойких бактерий;
также йод необходим для поддержания нормальных умственных способностей.

Недостаток этого микроэлемента в организме приводит к тяжелым расстройствам. Определение уровня йода в ногтях и волосах позволяет достаточно точно судить о содержании этого микроэлемента в организме.

вернулась из турпоездки в Израиль и делится впечатлениями:»Ой, девочки!

Вы не поверите, но там СТОЛЬКО МНОГО ЕВРЕЕВ!» И действительно, кто бы