Обмен белков. Переваривание и всасывание белков

В организме взрослого человека метаболизм азота в целом сбалансирован , то есть количества поступающего и выделяемого белкового азота примерно равны. Если выделяется только часть вновь поступающего азота, баланс положителен . Это наблюдается, например, при росте организма. Отрицательный баланс встречается редко, главным образом как следствие заболеваний.

Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме (см. ). 8 из 20 белковых аминокислот не могут синтезироваться в организме человека (см. ). Эти незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей (см. ).

Через кишечник и в небольшом объёме также через почки организм постоянно теряет белок. В связи с этими неизбежными потерями ежедневно необходимо получать с пищей не менее 30 г белка. Эта минимальная норма едва ли соблюдается в некоторых странах, в то время как в индустриальных странах содержание белка в пище чаще всего значительно превышает норму. Аминокислоты не запасаются в организме, при избыточном поступлении аминокислот в печени окисляется или используется до 100 г аминокислот в сутки. Содержащийся в них азот превращается в мочевину (см. ) и в этой форме выделяется с мочой, а углеродный скелет используется в синтезе углеводов, липидов (см. ) или окисляется с образованием АТФ.

Предполагается, что в организме взрослого человека ежедневно разрушается до аминокислот 300-400 г белка (протеолиз ). В то же время примерно то же самое количество аминокислот включается во вновь образованные молекулы белков (белковый биосинтез ). Высокий оборот белка в организме необходим потому, что многие белки относительно недолговечны : они начинают обновляться спустя несколько часов после синтеза, а биохимический полупериод составляет 2-8 дней. Ещё более короткоживущими оказываются ключевые ферменты промежуточного обмена. Они обновляются спустя несколько часов после синтеза. Это постоянное разрушение и ресинтез позволяют клеткам быстро приводить в соответствие с метаболическими потребностями уровень и активность наиболее важных ферментов. В противоположность этому особенно долговечны структурные белки, гистоны, гемоглобин или компоненты цитоскелета.

Почти все клетки способны осуществлять биосинтез белков (на схеме наверху слева). Построение пептидной цепи путём трансляции на рибосоме рассмотрено на в статьях , . Однако активные формы большинства белков возникают только после ряда дальнейших шагов. Прежде всего при помощи вспомогательных белков шаперонов должна сложиться биологически активная конформация пептидной цепи (свёртывание , см. , ). При пострансляционном созревании у многих белков удаляются части пептидной цепи или присоединяются дополнительные группы, например олигосахариды или липиды. Эти процессы происходят в эндоплазматическом ретикулуме и в аппарате Гольджи (см. ). Наконец, белки должны транспортироваться в соответствующую ткань или орган (сортировка , см. ).

Внутриклеточное разрушение белков (протеолиз ) происходит частично в липосомах. Кроме того, в цитоплазме имеются органеллы, так называемые протеасомы , в которых разрушаются неправильно свёрнутые или денатурированные белки. Такие молекулы узнаются с помощью специальных маркеров (см. ).

Статьи раздела «Белковый обмен: общие сведения»:

• А. Белковый обмен: общие сведения

Biological Aging: Methods and Protocols investigates the various processes that are affected by the age of an organism. Several new tools for the ...

Курсовая работа: 34 с., 12 источников, 5 рисунков

Объект исследования – Белковый обмен в организме человека.

Цель работы – исследование нарушения белкового обмена в организме человека.

Метод исследования – описательный

валин, треонин, фенилаланин, аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин, Белок, аминокислоты, гемоглобин, пуринових, инацина, гидрофильность, ураты, креатинина

Введение

1. Обмен белков

1.1 Промежуточный обмен белков

1.2 Роль печени и почек в обмене белков

1.3 Обмен сложных белков

1.4 Баланс азотистого обмена

1.5 Нормы белков в питании

1.6 Регуляция белкового обмена

2. Тканевой обмен аминокислот

2.1 Участие аминокислот в процессах биосинтеза

2.2 Участие аминокислот в процессах катаболизма

2.3 Образование конечных продуктов обмена простых белков

3 Тканевой обмен нуклеотидов

3.1 Синтез ДНК и РНК

3.2 Катаболизм ДНК и РНК

4 Регуляция процессов азотистого обмена

5 Радиоизотопное исследование азотистого обмена

6 Патология азотистого обмена

6.1 Белковая недостаточность

6.2 Патология обмена аминокислот

7 Азотистый обмен в облученном организме

8 Изменение азотистого обмена в процессе старения

Литература

ВВЕДЕНИЕ

Организм человека состоит из белков (19,6 %), жиров (14,7 %), углеводов (1 %), минеральных веществ (4,9 %), воды (58,8%). Он постоянно расходует эти вещества на образование энергии, необходимой для функционирования внутренних органов, поддержания тепла и осуществления всех жизненных процессов, в том числе физической и умственной работы.

Одновременно происходят восстановление и создание клеток и тканей, из которых построен организм человека, восполнение расходуемой энергии за счет веществ, поступающих с пищей. К таким веществам относят белки, жиры, углеводы, минеральные вещества, витамины, воду и др., их называют пищевыми. Следовательно, пища для организма является источником энергии и пластических (строительных) материалов.

Это сложные органические соединения из аминокислот, в состав которых входят углерод (50-55%), водород (6-7 %), кислород (19-24 %), азот (15-19 %), а также могут входить фосфор, сера, железо и другие элементы.

Белки - наиболее важные биологические вещества живых организмов. Они служат основным пластическим материалом, из которого строятся клетки, ткани и органы тела человека. Белки составляют основу гормонов, ферментов, антител и других образований, выполняющих сложные функции в жизни человека (пищеварение, рост, размножение, иммунитет и др.), способствуют нормальному обмену в организме витаминов и минеральных солей. Белки участвуют в образовании энергии, особенно в период больших энергетических затрат или при недостаточном количестве в питании углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал (16,7 кДж).

При недостатке белков в организме возникают серьезные нарушения: замедление роста и развития детей, изменения в печени взрослых, деятельности желез внутренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, снижение работоспособности и сопротивляемости к инфекционным заболеваниям.

Белок в организме человека образуется беспрерывно из аминокислот, поступающих в клетки в результате переваривания белка пищи. Для синтеза белка человека необходим белок пищи в определенном количестве и определенного аминокислотного состава. В настоящее время известно более 80 аминокислот, из которых 22 наиболее распространены в пищевых продуктах. Аминокислоты по биологической ценности делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимы восемь аминокислот - лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин; для детей нужен также гистидин. Эти аминокислоты в организме не синтезируются и должны обязательно поступать с пищей в определенном соотношении, т. е. сбалансированными. Особенно ценны незаменимые аминокислоты триптофан, лизин, метионин, содержащиеся в основном в продуктах животного происхождения, соотношение которых в пищевом рационе должно составлять 1:3:3.

Заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин и др.) могут синтезироваться в организме человека.

Пищевая ценность белка зависит от содержания и сбалансированности незаменимых аминокислот. Чем больше в нем незаменимых аминокислот, тем он ценней. Источниками полноценного белка являются мясо, рыба, молочные продукты, яйца, бобовые (особенно соя), овсяная и рисовая крупы.

Суточная норма потребления белка 1,2-1,6 г на 1 кг массы человека, т. е всего 57-118 г в зависимости от пола, возраста и характера труда человека. Белки животного происхождения должны составлять 55 % суточной нормы. Кроме того, при составлении рациона питания следует учитывать сбалансированность аминокислотного состава пищи. Наиболее благоприятный аминокислотный состав представлен в сочетании таких продуктов, как хлеб и каша с молоком, пирожки с мясом, пельмени.

1 Обмен белков

Биологическое значение и специфичность белков. Белки являются основным веществом, из которого построена протоплазма клеток и межклеточные вещества. Жизнь - есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс). Без белков нет и не может быть жизни. Все ферменты, без которых не могут протекать обменные процессы, являются белковыми телами. С белковыми телами - миозином и актином - связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы, у высших животных - гемоглобин, а у низших - хлорокруорин и гемоцианин. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белковыми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммунные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки - зрительный пурпур, или родопсин - повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распространения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

Строение белков отличается большой сложностью. При гидролизе кислотами, щелочами и протеолитическими ферментами белок расщепляется до аминокислот, общее число которых более двадцати пяти. Помимо аминокислот, в состав различных белков входят и многие другие компоненты (фосфорная кислота, углеводные группы, липоидные группы, специальные группировки).

Белки отличаются высокой специфичностью. В каждом организме и в каждой ткани имеются белки, отличные от белков, входящих в состав других организмов и других тканей. Высокая специфичность белков может быть выявлена при помощи следующей биологической пробы. Если ввести в кровь животного белок другого животного или растительный белок, то организм отвечает на это общей реакцией, заключающейся в изменении деятельности ряда органов и в повышении температуры. При этом в организме образуются специальные защитные ферменты, способные расщеплять введенный в него чужеродный белок.

Парэнтеральное (т. е. минуя пищеварительный тракт) введение чужеродного белка делает животное через некоторый промежуток времени чрезвычайно чувствительным к повторному введению этого белка. Так, если морской свинке парэнтерально ввести небольшое количество (1 мг и даже меньше) чужеродного белка (сывороточные белки других животных, яичные белки и т. д.), то через 10-12 дней (инкубационный период) повторное введение нескольких миллиграммов этого же самого белка вызывает бурную реакцию организма морской свинки. Реакция проявляется в судорогах, рвоте, кишечных кровоизлияниях, понижении кровяного давления, расстройстве дыхания, параличах. В результате этих расстройств животное может погибнуть. Такая повышенная чувствительность к чужеродному белку получила название анафилаксии (Ш. Рише, 1902), а описанная выше реакция организма - анафилактического шока. Значительно большая доза чужеродного белка, вводимая первый раз или до истечения инкубационного срока, не вызывает анафилактического шока. Повышение чувствительности организма к тому или иному воздействию называется сенсибилизацией. Сенсибилизация организма, вызванная парентеральным введением чужеродного белка, сохраняется в течение многих месяцев и даже лет. Она может быть устранена, если ввести этот же белок повторно до истечения срока инкубационного периода.

Явление анафилаксии наблюдается и у людей в форме так называемой «сывороточной болезни» при повторном введении лечебных сывороток.

Высокая специфичность белков понятна, если учесть, что путем различного комбинирования аминокислот возможно образование бесчисленного количества белков с различным сочетанием аминокислот. Расщепление белков в кишечнике обеспечивает не только возможность их всасывания, но и снабжение организма продуктами для синтеза своих собственных специфических белков.

Основное значение белков заключается в том, что за их счет строятся клетки и межклеточное вещество и синтезируются вещества, принимающие участие в регуляции физиологических функций. В известной мере белки, однако, наряду с углеводами и жирами, используются и для покрытия энергетических затрат.

1.1 Промежуточный обмен белков

Белки в пищеварительном канале подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином, химотрипсином, полипептидазами и дипептидазами) вплоть до образования аминокислот. Поступившие из кишечника в кровь аминокислоты разносятся по всему организму и из них в тканях синтезируются белки.

Как показали исследования с применением тяжелого изотопа азота (N18), в теле все время происходит перестройка белковых тел с выхождением из них и обратным включением в их состав аминокислот. Белки тела находятся в состоянии постоянного обмена с теми аминокислотами, которые находятся в составе небелковой фракции. В теле происходят также превращения одних аминокислот в другие. К числу таких превращений относится переаминирование, заключающееся в переносе аминогруппы с аминокислот на кетокислоты (А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман). При окислительном распаде аминокислот прежде всего происходит дезаминирование. Аммиак, отщепляющийся в качестве одного из конечных продуктов белкового обмена, у высших животных в значительной своей части подвергается дальнейшему превращению в мочевину. У человека азот мочевины составляет в среднем 85% всего азота мочи.

У птиц и рептилий главным конечным продуктом обмена белков является не мочевина, а мочевая кислота. Даже введенная в организм мочевина превращается в организме птиц в мочевую кислоту. Такая особенность азотистого обмена связана с тем, что эмбриональный период жизни птиц протекает в замкнутом пространстве, внутри яйца. Мочевая кислота обладает очень низкой растворимостью и слабо проникает через животные перепонки. Поэтому накопление в полости аллантоиса и эмбрионов такого продукта азотистого обмена, как мочевая кислота, не приносит вреда эмбрионам.

У млекопитающих мочевая кислота также является одним из конечных продуктов, выводимых с мочой. Она образуется только из пуриновых тел, которые входят в состав нуклеопротеидов и нуклеотидов, являющихся коферментами некоторых ферментативных систем.

У собак мочевая кислота подвергается дальнейшему расщеплению, и конечным продуктом обмена пуринових тел у них является аллантоин.

К числу важных конечных продуктов азотистого обмена относятся также креа-тинин и гиппуровая кислота. Креатинин представляет собой ангидрид креатина. Креатин находится в мышцах и в мозговой ткани в свободном состоянии и в соединении с фосфорной кислотой (фосфокреатин).

Креатинин образуется из фосфокреатинина путем отщепления фосфорной кислоты. Количество выводимого с мочой из организма креатинина сравнительно постоянно (1,5 г в суточной моче) и мало зависит от количества белков, принимаемых с пищей. Только при мясной пище, богатой креатином, количество креатинина в моче возрастает.

Гиппуровая кислота синтезируется из бензойной кислоты и гликокола (у собак преимущественно в почках, у большинства животных и у человека преимущественно в печени и в меньших размерах в почках).

Этот синтез, невидимому, направлен на обезвреживание бензойной кислоты. Особенно много образуется гиппуровой кислоты у травоядных животных в связи с тем, что в растительной пище содержатся вещества, превращающиеся _в животном организме в бензойную кислоту. Увеличение содержания гиппуровой кислоты в моче наблюдается и у человека при переходе на растительную диету.

Продуктами распада белков, подчас имеющими большое физиологическое значение, являются амины (например, гистамин).

1.2 Роль печени и почек в обмене белков

При протекании крови через печень аминокислоты частично задерживаются в ней и из них синтезируется «запасный» белок, легко потребляемый организмом при ограниченном введении белка. Незначительный запас белка, невидимому, может откладываться и в мышцах (А. Я. Данилевский).

Рисунок 1.1 – Схема экк-павловской фистулы.

І - схема хода сосудов до операции; II - экк-павловская фистула. Наложено соустье между воротной веной и нижней полой веной; воротная вена между соустьем и печенью перевязана; ІІІ - «перевернутая» экк-павловская фистула. После наложения соустья между воротной веной и нижней полой веной последняя перевязана выше соустья - в этом случае развиваются коллатерали между v. porta n v. azygos.

В печени происходит, вероятно, также образование белков. Так, после кровопотерь нормальное содержание альбуминов и глобулинов плазмы крови быстро восстанавливается. Если же функция печени нарушена отравлением фосфором, то восстановление нормального белкового состава крови чрезвычайно замедлено. Образование альбуминов в печени показано в опытах с ее измельченной тканью. Печень играет центральную роль и в промежуточном белковом обмене. В ней в большом объеме совершаются процессы дезаминирования, а также синтез мочевины. В печени же происходит обезвреживание ряда ядовитых продуктов кишечного гниения белка (фенолы, индол). Удаление печени вызывает через некоторое время гибель животного даже при условии повторного введения глюкозы. Очевидно, это обусловлено отравлением продуктами промежуточного обмена белков, в частности, накоплением аммиака. Очень большую роль в изучении функции печени сыграл метод наложения соустья между венами (фистула Экка-Павлова).

Экк-павловская фистула представляет соустье между воротной веной и нижней полой веной (рис. 157), причем участок воротной вены вблизи печени перевязывается. В результате такой операции кровь, оттекающая от кишечника и поступающая в воротную вену, не может из нее поступать в печень, а изливается в нижнюю полую вену, минуя печень. Такая операция сохраняет печень жизнеспособной, так как последняя снабжается кровью через печеночную артерию. Но при этом исключается возможность задержки печенью токсических веществ, всасываемых кишечником. Впервые эта трудная операция была осуществлена Н. В. Экком в лаборатории И. Р. Тараханова. Однако сохранять в живых собак с таким свищом Экку не удалось. И. П. Павлов в 1892 г. прооперировал около 60 собак, причем около трети их остались живыми и были подвергнуты изучению. Биохимическая часть исследований была проведена М. В. Ненцким и его сотрудниками. Оказалось, что собаки с экк-павловской фистулой могут жить в течение значительного срока, если только их пища содержит мало белка. При белковой пище, в частности, при даче собакам большого количества мяса, происходит отравление организма ядовитыми продуктами распада белков. Животное становится возбужденным, координация движений нарушается, наступают судороги и затем смерть. В крови при этом обнаруживается повышенное содержание аммиака. Органом, принимающим значительное участие в белковом обмене, являются почки. В почках происходит отщепление аммиака от аминокислот, причем отщепляющийся аммиак идет на нейтрализацию кислот. Последние в форме аммонийных солей выделяются с мочой.

Через почки происходит освобождение организма от образовавшихся азотистых конечных продуктов белкового обмена (мочевина, креатинин, мочевая кислота, гиппуровая кислота, аммиак). При нарушении функции почек в результате их заболевания происходит задержка всех этих продуктов в тканях и в крови, что приводит к накоплению небелкового (так называемого остаточного) азота в крови (азотемия и уремия). Если накопление азотсодержащих продуктов обмена в крови прогрессирует, то человек погибает.

1.3 Обмен сложных белков

Нуклеопротеиды принимают участие в явлениях роста и размножения. В тканях, не увеличивающих уже своей массы, роль нуклеопротеидов, по-видимому, сводится к участию в воспроизведении белковых веществ ткани. Обмен цитоплазматических нуклеопротеидов (рибонуклеопротеидов) происходит интенсивнее, чем обмен ядерных нуклеопротеидов, дезоксирибонуклеопротеидов. Так, скорость обновления фосфора в рибонуклеиновой кислоте печени в ЗО раз, а в рибонуклеиновой кислоте мозга в 10 раз больше, чем в дезоксирибонуклеиновой кислоте этих тканей. Об обмене нуклеопротеидов в организме человека судят по выведению пуриновых тел, в частности, мочевой кислоты. В обычных условиях питания ее выделяется 0,7 г в сутки. При мясной пище образование ее в организме повышено. При нарушении обмена, выражающемся в заболевании подагрой, трудно растворимая мочевая кислота откладывается в тканях, в частности, в окружности суставов.

В организме непрерывно происходит распад и синтез гемоглобина. При синтезе геминовой группы используется гликокол и уксусная кислота. Необходимо также достаточное поступление в тело железа.

Об интенсивности распада гемоглобина в теле можно получить представление по образованию желчных пигментов, возникновение которых связано с расщеплением порфиринового кольца геминовой группировки и отщеплением железа. Желчные пигменты поступают с желчью в кишечник и в толстых кишках подвергаются восстановлению до стеркобилиногена или уробилиногена. Часть уробилиногена теряется с каловыми массами, а часть всасывается в толстых кишках и затем попадает в печень, из которой вновь поступает в желчь. При некоторых страданиях печени уробилиноген не задерживается полностью в печени и попадает в мочу. Содержащийся в моче уробилиноген в присутствии кислорода окисляется в уробилин, отчего моча темнеет.

1.4 Баланс азотистого обмена

Изучение белкового обмена облегчается тем, что в состав белка входит азот. Содержание азота в различных белках колеблется от 14 до 19%, в среднем же составляет 16%. Каждые 16 г азота соответствуют 100 г белка, air азота, следовательно, - 6,25 г белка. Поэтому, изучая азотистый баланс, т. е. количество азота, введенного с пищей, и количество азота, выведенного из организма, можно охарактеризовать суммарно и белковый обмен. Усвоение азота организмом равно азоту пищи минус азот кала, выведение - количеству азота, выделенного с мочой. Умножая эти количества азота на 6,25, определяют количество потребленного и распавшегося белка. На точности этого метода сказываются потери организмом белков с кожной поверхности (слущивающиеся клетки рогового слоя эпидермиса, отрастающие волосы, ногти). Процессы расщепления белков в организме и выведение продуктов обмена, так же как усвоение воспринятых белков, требуют многих часов. Поэтому для определения величины белкового распада в организме необходимо собирать мочу в течение суток, а при ответственных исследованиях - даже в течение многих суток подряд.

Во время роста организма или прироста в весе за счет усвоения увеличенного количества белков (например, после голодания, после инфекционных болезней и т. д.) количество вводимого с пищей азота больше, чем количество выводимого. Азот задерживается в теле в форме белкового азота. Это обозначается как положительный азотистый баланс. При голодании, при заболеваниях, сопровождающихся большим распадом белков, наблюдается превышение выделяемого азота над вводимым, что обозначается как отрицательный азотистый баланс. Когда количество вводимого и выводимого азота одинаково, говорят об азотистом равновесии.

Обмен белка существенно отличается от обмена жиров и углеводов тем, что во взрослом здоровом организме почти не происходит откладывания легко используемого запасного белка. Количество резервного белка, откладываемого в печени, незначительно, и удержания этого белка на длительный срок не происходит. Увеличение общей массы белков в организме наблюдается только в период роста, в период восстановления после инфекционных болезней или голодания и в известной мере в период усиленной мышечной тренировки, когда происходит некоторое увеличение общей массы мускулатуры. Во всех остальных случаях избыточное введение белка вызывает увеличение распада белка в организме.

Если поэтому человек, находящийся в состоянии азотистого равновесия, начинает принимать с пищей большое количество белков, то количество выводимого с мочой азота также увеличивается. Однако состояние азотистого равновесия на более высоком уровне устанавливается не сразу, а в течение нескольких дней. То же самое происходит, но в обратном порядке, если переходить на более низкий уровень азотистого равновесия. По мере уменьшения количества азота, вводимого с пищей, уменьшается и количество азота, выводимого с мочой, причем через несколько дней устанавливается равно1 весне на более низком уровне.

В обычных условиях питания азотистое равновесие устанавливается при выделении 14-18 г азота с мочой. При понижении количества белков в пище оно может быть установлено и на 8-10 г. Дальнейшее понижение количества белков в пище приводит уже к отрицательному азотистому балансу. То минимальное количество вводимого с пищей белкового азота (6-7 г), при котором еще возможно сохранение азотистого равновесия, называется белковым минимумом. Количество выводимого с мочой азота при белковом голодании зависит от того, вводятся ли другие питательные вещества или нет. Если все энергетические затраты организма могут быть обеспечены за счет других питательных веществ, то количество азота, выводимого с мочой, может быть снижено до 1 г в сутки и даже ниже.

При поступлении в тело белков в количестве меньшем, чем это соответствует белковому минимуму, организм испытывает белковое голодание: потери белков организмом восполняются в недостаточной степени. В течение более или менее продолжительного срока в зависимости от степени голодания отрицательный белковый баланс не грозит опасными последствиями. Описаны наблюдения над «искусниками голодания», которые не принимали пищи, ограничиваясь лишь небольшим количеством воды, в течение 20-50 дней. Однако, если голодание не прекратится, наступает смерть.

При продолжительном общем голодании количество азота, выводимого из организма, в первые дни резко снижается, затем устанавливается на постоянном низком уровне (рис. 158). Опыты на животных показали, что незадолго перед смертью азотистый распад в организме вновь повышается. Это обусловлено исчерпанием последних остатков других энергетических ресурсов, в частности, жиров.

Рисунок 1.2 – Влияние полного голодания на суточное выведение с мочой валового азота (по Бенедикту).

1.5 Нормы белков в питании

В связи с тем, что при различных условиях питания минимум может изменяться, а значение больших количеств белков в пище не выяснено, белковые нормы не являются определенными. Фойт, исходя из статистических цифр, предложил в качестве суточной нормы 118 г белка. Нормы Читтендена (50-60 г) и Хиндхеде (25-35 г), как показывает большой ряд наблюдений, являются совершенно недостаточными и, как правило, приводят к отрицательному азотистому балансу.

Внимание к минимальным суточным нормам белков за границей является показателем стремления правящих классов в капиталистических странах оправдать наступление на жизненный уровень трудящихся масс, обреченных на полуголодное существование в результате возросшей эксплуатации. Исследования советских ученых (О. П. Молчанова и др.) позволяют считать наиболее обоснованным минимумом 100-120 г белков за сутки. Прием в пищу больших количеств белка для здоровых людей не является вредным.

Следует иметь в виду, что количественные нормы в белковом питании сохраняют свое значение только при условии надлежащего состава пищевых белков. Поступление с пищей ряда аминокислот, синтез которых в животном теле невозможен, является совершенно необходимым для того, чтобы обеспечить синтез белков организма. Напротив, некоторые аминокислоты могут быть синтезированы из других аминокислот и даже из

безазотистых тел и аммиака, и их поступление в организм с пищей не обязательно. Исследования последних лет показали, что число таких аминокислот больше, чем раньше предполагали.

Из приведенных ниже 20 аминокислот жизненно необходимыми для человека являются только 8.

Незаменимые аминокислоты

Изолейцин

Метионин

Фенилаланин

Триптофан

Заменимые аминокислоты

Гликокол

Цитруллин

Аспарагиновая кислота

Глютаминовая кислота

Оксипролин

Гистидин

При выключении из пищи одной из незаменимых аминокислот процессы синтеза белков в организме нарушаются. У растущего организма происходит задержка роста, а затем потеря веса. Таким образом, к белковому питанию применим «закон минимума», по которому синтез белка в организме ограничивается той из незаменимых аминокислот, которая вводится с пищей в минимальном количестве.

Те белки, которые содержат необходимые аминокислоты в пропорции, наиболее благоприятной для синтеза белков в организме, используются организмом наиболее полно. Поэтому оказывается, что для поддержания нормального роста животного требуется неодинаковое количество различных белков, т. е. биологическая ценность белков в зависимости от их аминокислотного состава неодинакова. Биологическую ценность белков измеряют количеством белка организма, которое может образоваться из 100 г белка пищи. Оказывается, что белки животного происхождения (мяса, яиц и молока) имеют высокую биологическую ценность (70-95%), а большинство белков растительного происхождения (ржаного хлеба, овса, кукурузы) - более низкую биологическую ценность (60-65%). Имеются, однако, и белки животного происхождения (например, желатина), не содержащие некоторых ценных аминокислот (триптофана, тирозина, цистина), а поэтому являющиеся неполноценными.

1.6 Регуляция белкового обмена

Интенсивность белкового - обмена в большой мере зависит от гуморальных влияний со стороны щитовидной железы. Гормон щитовидной железы, тироксин, повышает интенсивность белкового обмена. При базедовой болезни, характеризующейся усиленным выделением гормонов щитовидной железы (гипертиреоз), белковый обмен повышен. Напротив, при гипофункции щитовидной, железы (гипотиреоз) интенсивность белкового обмена резко снижается. Так как деятельность щитовидной железы находится под контролем нервной системы, то последняя и является истинным регулятором белкового обмена (стр. 480).

На ход обмена белков оказывает большое влияние характер пищи. При мясной пище повышено количество образующейся мочевой кислоты, креатинина и аммиака. При растительной пище эти вещества образуются в значительно меньших количествах, так как в растительной пище мало пуринових тел и креатина. Количество аммиака, образующегося в почках, зависит от кислотно-щелочного равновесия в организме - при ацидозе его образуется больше, при алкалозе - меньше. С растительной пищей вводится значительное количество щелочных солей органических кислот. Органические кислоты окисляются до углекислого газа, выводимого через легкие. Соответствующая доля основания, остающаяся в организме и выводимая затем с мочой, сдвигает кислотно-щелочное равновесие в сторону алкалоза. Поэтому при растительной пище нет необходимости в образовании в почках аммиака для нейтрализации избытка кислот, и в этом случае содержание его в моче незначительно.

Процессы дезаминирования, переаминирования и синтеза аминокислот, альбуминов и большей части глобулинов сыворотки крови, протромбина и фибриногена происходят в печени. Предполагают, что альбумин и α-глобулины вырабатываются полигональными клетками печени, β- и ү-глобулины образуются в РЭС, в частности в купферовских клетках печени и плазматических клетках костного мозга.

Ведущая роль печени в белковом обмене объясняет большой интерес клиницистов к методам определения показателей этого обмена. К ним относится прежде всего определение общего количества белка плазмы и его фракций, в том числе и протромбина. Наряду с определением протеинограммы находят практическое применение и пробы, указывающие лишь косвенно на наличие изменений в белках крови, в том числе на проявление патологических белков - парапротеинов. К таковым принадлежат пробы на лабильность и коллоидальные пробы.

Общее количество белка в плазме здоровых людей составляет 7,0-8,5% (К. И. Степашкина, 1963). Изменение общего количества белка наблюдается лишь при тяжелых нарушениях белкового обмена. В противоположность этому изменение соотношения отдельных фракций является весьма тонким показателем состояния обмена белков.

Наиболее широкое применение в практике имеет определение белковых фракций методом электрофореза на бумаге. Недостатком последнего являются колебания в получаемых результатах в зависимости от применяемого варианта метода. Поэтому литературные данные о нормальной протеинограмме не идентичны.

В таблице 7 приведены варианты нормы, описываемые различными авторами (по В. Е. Предтеченскому, 1960).

При поражении печени уменьшается синтез альбумина и α1-глобулинов в полигональных клетках печени, а синтез β- и ү-глобулинов в купферовских клетках и перипортальных мезенхимальных клетках увеличивается (как проявление раздражения клеток ретикулоэндотелия), результатом чего являются количественные изменения белковых фракций - диспротеинемия.

Для диффузных поражений печени, как острых, так и хронических в период их обострения, характерны следующие изменения протеинограммы: уменьшение количества альбуминов и повышение глобулинов. Что касается последних, то преимущественно увеличивается ү-глобулиновая фракция, по-видимому, за счет накопления антител, сходных по электрофоретической подвижности с ү-глобулинами. Меньше повышается содержание α2- и β-глобулинов. Степень изменения протеинограммы находится в прямой зависимости от тяжести заболевания. Исключение составляет агаммаглобулинемия при печеночной коме. Общее количество белка обычно несколько повышено за счет гиперглобулинемии.

Оценивая протеинограмму у больных с поражением печени, не следует забывать, что при большом количестве самых разнообразных заболеваний наблюдается значительное изменение белковых фракций, как, например, при коллагенозах, поражениях почек, миеломатозе и др.

При заболеваниях печени происходят изменения в свертывающей системе крови, и определение различных факторов свертывания крови является тестом для оценки функционального состояния печени. Наиболее характерны изменения протромбина и проконвертина.

Протромбин (II фактор свертывания крови) является глобулином, при электрофоретическом исследовании плазмы протромбиновый пик расположен между альбуминами и ү-глобулинами. Образуется протромбин в печеночных клетках при участии витамина К. В процессе свертывания крови протромбин превращается в тромбин. Концентрация протромбина в плазме крови составляет около 0,03%. Практически определяют не абсолютное количество протромбина, а «протромбиновое время» и протромбиновый индекс. Наиболее распространенным в Советском Союзе методом определения протромбинового индекса является метод В. Н. Туголукова (1952). В норме протромбиновый индекс составляет 80-100%.

Способность гепатоцитов к синтезу протромбина при патологии печени может быть нарушена. Кроме того, поражение печени сопровождается нарушением депонирования в ней ряда витаминов, в том числе витамина К, что также является причиной гипопротромбинемии. Поэтому в случае обнаружения понижения протромбинового индекса следует провести повторное исследование после 3-дневной нагрузки витамином К - по 0,015 викасола 3 раза в день. Если количество протромбина остается низким, то это свидетельствует о поражении паренхимы печени.

Другим фактором свертывающей системы крови, закономерно реагирующим на поражение печени, является проконвертин (фактор VII, стабильный фактор). Проконвертин катализирует действие тромбопластина, ускоряя образование тромбина. Данный фактор образуется в печени, содержание его в плазме составляет 0,015-0,03%. Количество проконвертина, как и протромбина, выражают в виде индекса. Время проконвертина составляет в норме 30-35 секунд, индекс - 80-120%.

При поражении паренхимы печени понижаются как протромбиновый индекс, так и показатель проконвертина. Имеется параллелизм между этими показателями и тяжестью поражения печени (К. Г. Капетанаки и М. А. Котовщикова, 1959; А. Н. Филатов и М. А. Котовщикова, 1963).

Предложено большое количество различных методов, косвенно определяющих наличие диспротеинемии и парапротеинемии. Все они основаны на осаждении патологического белка различными реактивами.

Проба Таката-Ара (сулемовая проба) основана на выпадении хлопьевидного осадка крупнодисперсных белков под действием реактива Таката, содержащего сулему. Реакция оценивается по плотности осадка или по разведению сыворотки, при котором наступило помутнение. Проба оценивается как положительная, если в ряду пробирок с реактивом Таката и убывающим количеством сыворотки (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 мл и т. д.) хлопьевидный осадок выпадает в первых трех и более пробирках; если только в первых двух - слабо положительная. Проба выпадает положительной при увеличении содержания ү-глобулинов в крови, в частности при болезни Боткина, при циррозе печени, но также и при ряде других заболеваний (пневмония, сифилис и др.).

Одной из модификаций пробы Таката-Ара является проба Гросса (сулемово-осадочная реакция), при которой результаты выражаются в миллилитрах сулемового реактива, необходимого для получения отчетливого помутнения. Нормой является 2 мл и более. При заболеваниях печени показатели пробы Гросса снижаются до 1,8-1,6 мл, при тяжелом поражении - до 1,4 мл и ниже.

Проба Вельтмана основана на коагуляции белков плазмы при нагревании в присутствии раствора хлористого кальция различной концентрации (от 0,1 до 0,01%). В норме коагуляция наступает при концентрации раствора выше чем 0,04%, т. е. в первых 6-7 пробирках. Для поражения печени характерно появление осадка при меньшей концентрации - удлинение коагуляционной «ленты».

Проба с кефалином основана на возникновении флокуляции кефалин-холестериновой эмульсии в присутствии сыворотки крови больного. Проба имеет то преимущество перед указанными выше, что выпадает резко положительной при наличии некрозов в паренхиме печени и поэтому может быть полезна в определении активности процесса при болезни Боткина и циррозе печени и в дифференциальном диагнозе между механической желтухой (на ранних этапах) и поражением паренхимы печени.

Тест тимолового помутнения основан на определении помутнения, возникающего при соединении испытуемой сыворотки с тимоловым реактивом. Степень помутнения определяется через 30 минут и оценивается в спектрофотометре или в колориметре. Используя стандартную кривую мутности, получают результат в условных единицах. Норма колеблется от 0,8 до 5,0 ед. При поражении печени показатель пробы увеличивается, достигая 30-35 ед. при болезни Боткина (Popper, Schaffner, 1961).

Проба тимолового помутнения может быть продолжена в виде теста тимоловой флоккуляции: оценивается флоккуляция, наступающая через 24 часа после соединения сыворотки с тимоловым реактивом.

Остаточный азот крови составляет в норме 20-40 мг%. Выраженная азотемия (до 100 мг% и более) встречается при тяжелых поражениях печени (острая дистрофия при гепатите, терминальная стадия цирроза, печеночная недостаточность после операции на печени и желчевыводящих путях) и свидетельствует о развитии печеночной недостаточности.

Аммиак сыворотки крови составляет в норме 40-100 ү%. Гипераммониемия наблюдается при печеночной недостаточности, а также при наличии выраженных порто-кавальных анастомозов (развившихся естественно или созданных при операции), по которым кровь от кишечника идет, минуя печень. Наиболее выраженное увеличение количества аммиака в периферической крови наблюдается у больных с печеночной недостаточностью после нагрузки белком (употребление в пищу большого количества мяса, поступление в кишечник крови при пищеводном или желудочном кровотечении). Для выявления портально-печеночной недостаточности может быть применена проба с нагрузкой аммиачными солями (А. И. Хазанов, 1968).

Липопротеиды и гликопротеиды *. Белки сыворотки крови образуют устойчивые соединения с липидами и углеводами: липо- и гликопротеиды. Естественно, что при изменении соотношения различных фракций белков плазмы изменяется и содержание связанных с ними комплексов.

При электрофорезе липопротеиды разделяются на фракции, соответствующие α1-,β и ү-фракциям глобулина. К ү-фракции («липидный остаток») относятся мало подвижные в электрическом поле соединения белка с нейтральным жиром и холестериновыми эфирами. Эта фракция не представляет практического интереса, поскольку последняя не изменяется в условиях патологии. У здоровых лиц имеется следующее процентное соотношение α- и β-фракций, липопротеидов (И. Е. Тареева, 1962): α-липопротеиды - 29,0 ± 4,9; β-липопротеиды - 71,0 ± 4,9; отношение β/α-2,45 ± 0,61.

Установлена связь между изменением соотношения α- и β-фракцией липопротеидов и степенью тяжести повреждения паренхимы печени. Нет полного параллелизма между изменением липопротеинограммы и другими функциональными показателями. Однако следует отметить, что для болезни Боткина и активной фазы цирроза печени характерно понижение количества α-липопротеидов до полного их исчезновения на липидограмме и повышение β-липопротеидов с соответственным увеличением соотношения β/α в несколько раз. При хронических поражениях печени указанные изменения менее выражены.

Гликопротеиды - соединения различных углеводов с белками, в основном с глобулинами. Электрофоретический метод дает разделение фракций гликопротеидов с соответствующими белковыми фракциями. Синтез гликопротеидов осуществляется в печени, поэтому понятна попытка применения определения гликопротеидов с целью функциональной диагностики. Однако данные, получаемые различными авторами при обследовании больных с патологией печени, остаются весьма противоречивыми. Более характерным является увеличение фракции α-гликопротеидов (Н. А. Заславская, 1961; И. Д. Мансурова, В. И. Дронова и М. С. Панасенко, 1962).

* Методику определения см: А. Ф. Блюгер. Структура и функция печени при эпидемическом гепатите. Рига, 1964.

Обмен белков

Обмен белков - центральное звено всех биохимических процессов, лежащих в основе существования живого организма. Интенсивность обмена белков характеризуется балансом азота , так как основная масса азота организма приходится на белки. При этом учитывается азот кормов, азот организма и азот продуктов выделения. Баланс азота может быть положительным (когда происходит увеличение массы животного и задержка азота в организме), равным нулю, или наблюдается азотистое равновесие (из организма выводится столько азота, сколько поступает с кормами), и отрицательным (распад белков не компенсируется белками кормов). Баланс азота характеризуется белковым минимумом - наименьшим количеством белка в кормах, которое необходимо для сохранения в организме азотистого равновесия. Белковый минимум, рассчитанный на 1 кг живой массы, имеет такие средние величины, г:

Корова лактирующая	1
Корова нелактирующая	0,6-0,7
Овца	1
Коза	1
Свинья	1
Лошадь работающая	1,24,42
Лошадь неработающая	0,7-0,8

Белки кормов делят на полноценные и неполноценные . Полноценные корма содержат остатки незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы организмом животного: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. К условно незаменимым аминокислотам относят

гистидин, так как его небольшой недостаток в кормах восполняется синтезом микрофлорой в пищевом канале. Остальные аминокислоты - заменимые и могут синтезироваться в организме животного: аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, серии. Пять аминокислот считают частично заменимыми: аргинин, глицин, тирозин, цистин и цистеин. Иминокислоты пролин и оксипролин могут синтезироваться в организме.

В различных кормах и пищевых продуктах содержится неодинаковое количество белков, %:

Бобы гороха	26	Дрожжи кормовые	16
Бобы сои	35	Картофель	2,0-5
Зерно пшеницы	13	Капуста	1,1-1,6
Зерно кукурузы	9,5	Морковь	0,8-1
Зерно риса	7,5	Свекла	1,6

Богаты полноценными белками продукты животноводства, %:

Говяжье мясо постное	21,5	Творог	14,6
Баранина постная	19,8	Сыры	20-36
Баранина жирная	25	Яйцо куриное	12,6
Свинина жирная	16,5	Молоко коровье	3,5
Рыба	9-20	Масло коровье	0,5

Эталоном полноценного белка чаще всего служит казеин, содержащий все незаменимые аминокислоты.

Переваривание белков. В пищевом канале белки подвергаются расщеплению до аминокислот и простатических групп.

В ротовой полости корма, содержащие белки, механически измельчаются, смачиваются слюной и образуют пищевой ком, который по пищеводу поступает в желудок (у жвачных - в преджелудки и сычуг, у птиц - в железистый и мышечный желудки). В составе слюны нет ферментов, способных расщеплять белки корма. Пережеванные кормовые массы поступают в желудок (у жвачных в сычуг), перемешиваются и пропитываются желудочным соком.

Желудочный сок - бесцветная и слегка опалесцирующая жидкость плотностью 1,002-1,010. У человека в течение суток образуется около 2 л, у крупного рогатого скота - 30, у лошади - 20, у свиньи - 4, у собаки - 2-3, у овцы и козы - 4 л желудочного сока. Выделение желудочного сока в первой

(сложнорефлекторной) фазе определяется видом, запахом и вкусом корма, во второй (нейрогуморальной) - его химическим составом и механическим раздражением рецепторов слизистой оболочки. В состав желудочного сока входит 99,5% воды и 0,5% плотных веществ. Плотные вещества включают ферменты пепсин, реннин, гастриксин, желатиназу, липазу (у свиней и амилазу); белки - сывороточные альбумины и глобулины, мукопротеины слизи, фактор Касла; из минеральных веществ кислоты (в основном соляную) и соли.

Основным ферментом желудочного сока является пепсин , а кислотой, создающей условия для его каталитического действия, - соляная. В образовании пепсина участвуют главные клетки желез дна желудка, в образовании соляной кислоты - обкладочные. Источником хлорид-ионов служит NaCl, ионов H + -протоны, поступающие из крови в цитоплазму обкладочных клеток вследствие окислительно-восстановительных реакций (Г. Д. Ковбасюк, 1978).

Соляная кислота создает необходимую кислотность для каталитического действия ферментов. Так, у человека рН желудочного сока равен 1,5-2,0, у крупного рогатого скота - 2,17-3,14, у лошади - 1,2-3,1, у свиньи - 1,1-2,0, у овцы - 1,9-5,6, у птиц - 3,8. Соляная кислота создает также условия для превращения пепсиногена в пепсин, ускоряет расщепление белков на составные части, их денатурацию, набухание и разрыхление, препятствует развитию в желудке гнилостных и бродильных процессов, стимулирует синтез гормонов кишечника и др. В лабораторной практике определяют общую, свободную и связанную кислотность желудочного сока.

Реннин (химозин, или сычужный фермент) вырабатывается у молодых жвачных железами слизистой оболочки сычуга. Синтезируется в виде прореннина, который при значении рН

В желудке происходит гидролитическое расщепление большинства белков корма. Так, нуклеопротеиды под влиянием соляной кислоты и пепсина распадаются на

нуклеиновые кислоты и простые белки. Здесь же происходит расщепление и других протеидов. Под влиянием пепсина расщепляются пептидные связи по краям белковых молекул. Легче всего разрываются связи, образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами. Пепсин легко ращепляет белки животного происхождения (казеин, миоглобин, миоген, миозин) и некоторые растительные белки, построенные в основном из моноаминодикарбоновых кислот (глиадин и глутелин злаков), за исключением кератинов шерсти, фиброинов шелка, муцинов слизи, овомукоидов, некоторых белков костей и хрящей.

Часть белков расщепляется другими протеолитическими ферментами желудочного сока, например, коллагены - желатиназой, казенны - реннином.

Под влиянием составных частей желудочного сока, прежде всего соляной кислоты и ферментов, белки в желудке гидролизуются до простетических групп, альбумоз, пептонов, полипептидов и даже аминокислот.

Желудочная секреция стимулируется гормоноидами слизистой оболочки пищевого канала: гастрином (в привратнике), энтерогастрином (в кишках), гистамином (в желудке) и др.

Особенности переваривания белков у жвачных. У жвачных пищевой ком из пищевода поступает в преджелудки, где подвергается дополнительной механической переработке, при жвачке возвращается в ротовую полость, снова измельчается, затем попадает в рубец, сетку, книжку и сычуг, где завершается первый этап пищеварения.

В преджелудках происходит химическая переработка веществ корма под влиянием ферментов бактерий, инфузорий и грибов, симбиотирующих там. До 38% микробов рубца крупного рогатого скота и 10% микробов рубца овец обладают протеолитической активностью, 70-80% таких ферментов сосредоточены внутри клеток, 20-30%-в рубцовой жидкости. Ферменты действуют аналогично трипсину, расщепляя пептидные связи между карбоксильной группой аргинина или лизина и аминогруппой других аминокислот при рН 5,5-6 и рН 6,5-7. Белки под влиянием пептид-гидролаз расщепляются до пептидов, пептиды пептидазами - до олигопептидов, олигопептиды - до аминокислот. Так, зеин кукурузы гидролизуется на 60% до аминокислот, а

казеин - на 90%. Часть аминокислот дезаминируется ферментами бактерий.

Замечательной особенностью пищеварения в преджелудках является синтез белков микроорганизмами из небелковых веществ корма и продуктов его переработки. Основная масса растительных кормов представлена углеводами, и прежде всего клетчаткой. Клетчатка в преджелудках под влиянием микробных ферментов целлюлазы и целлобиазы расщепляется до α-D (+)-глюкозы и β-D (+) -глюкозы.

Монозы подвергаются различным видам брожения, что приводит к образованию низкомолекулярных жирных кислот. Так, при молочнокислом брожении, вызываемом Bact. lactis, из глюкозы образуется молочная кислота: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 →CHOH - COOH. При маслянокислом брожении, вызываемом бактериями рода Clostridium, образуется масляная кислота: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 и т. д.

Количество летучих жирных кислот в рубце коровы может достигать 7 кг в сутки. При сеноконцентратном рационе в рубце коров содержится: уксусной кислоты - 850-1650 г, пропионовой - 340-1160, масляной кислоты - 240-450 г.

В пересчете на уксусную кислоту в рубце овцы за сутки образуется 200-500 г летучих жирных кислот. Их процентный состав следующий:

Часть этих кислот идет на синтез молочного жира, гликогена и других веществ (рис. 22), часть - служит материалом для синтеза микрофлорой аминокислот и собственного белка.

Синтез микрофлорой аминокислот в преджелудках жвачных происходит за счет безазотистых продуктов брожения и аммиака. Источником аммиака являются продукты расщепления мочевины, аммонийных солей и

других азотсодержащих добавок к рационам. Так, мочевина под влиянием фермента уреазы, продуцируемого микрофлорой рубца, расщепляется до аммиака и углекислого газа:

Источником безазотистых продуктов чаще всего служат кетокислоты, которые образовались из кислот жирного ряда (см. выше). Этот биосинтез носит обычно характер восстановительного аминирования:

Из аминокислот микроорганизмы синтезируют белки, необходимые для своего существования. В зависимости от рациона в рубце коров может синтезироваться 300-700 г бактериального белка в сутки.

Из преджелудков кормовые массы поступают в сычуг, где под влиянием кислого сычужного сока микроорганизмы гибнут, а их белки расщепляются до аминокислот.

Из желудка (сычуга) кормовые массы мелкими порциями поступают в тонкую кишку , где завершается расщепление белков. В нем участвуют протеолитические ферменты секрета поджелудочной железы и кишечного сока. Эти реакции протекают в нейтральной и слабощелочной среде (рН 7-8,7). В тонкой кишке гидрокарбонаты секрета поджелудочной железы и кишечного сока нейтрализуют соляную кислоту: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3 .

Угольная кислота под влиянием фермента карбоангидразы расщепляется до CO 2 и H 2 O. Наличие CO 2 способствует образованию в химусе стойкой эмульсии, облегчающей процессы пищеварения.

Около 30% пептидных связей белков расщепляется трипсином. Он выделяется в виде неактивного трипсиногена и под влиянием фермента слизистой оболочки кишок энтерокиназы превращается в активный трипсин, теряя гексапептид, который закрывал ранее активный центр (рис, 23), Трипсин расщепляет пептидные связи, образованные - СООН-группами аргинина и лизина и - NН 2 -группами других аминокислот.

Почти 50% пептидных связей расщепляется химо-трипсином. Он выделяется в виде химо-трипсиногена, который под влиянием трипсина превращается в химо-трипсин. Фермент расщепляет пептидные связи, образованные - СООН-группами фенилаланина, тирозина и триптофана и - NН 2 -группами других аминокислот. Остальные пептидные связи расщепляются пептидазами кишечного сока и сока поджелудочной железы - карбоксипептидазами и аминопептидазами.

В составе сока поджелудочной железы есть коллагеназа (расщепляет коллаген) и эластиназа (гидролизует эластин). Деятельность ферментов активируется микроэлементами: Mg 2+ , Mn 2+ , Со 2+ и др. Заключительный этап переваривания белков отражает схема:

Переваривание белков происходит в полости кишок и на поверхности слизистой оболочки (пристеночное пищеварение).

В полости кишок расщепляются белковые молекулы, а на поверхности слизистой оболочки - их "обломки": альбумозы, пептоны, полипептиды, трипептиды и дипептиды.

Белки и их производные, не подвергшиеся расщеплению в тонкой кишке, в дальнейшем в толстой кишке подвергаются гниению. Гниение - многоступенчатый

процесс, на отдельных этапах которого участвуют различные микроорганизмы: анаэробные и аэробные бактерии родов Bacillus и Pseudomonas, инфузории и др. Под влиянием бактериальных пептид-гидролаз сложные белки расщепляются на протеины и простетические группы. Протеины, в свою очередь, гидролизуются до аминокислот, а они подвергаются дезаминированию, декарбоксилированию, внутримолекулярному расщеплению, окислению, восстановлению, метилированию, деметилированию и т. д. Возникает ряд ядовитых продуктов, которые всасываются через слизистую оболочку кишок в кровеносную и лимфатическую системы и разносятся по всему организму, отравляя его органы, ткани и клетки.

Так, при гниении в толстой кишке аминокислоты подвергаются декарбоксилированию, что приводит к образованию ядовитых аминов, например трупных ядов - кадаверина и путресцина.

При дезаминировании (восстановительном, внутримолекулярном, гидролитическом, окислительном) образуются аммиак, насыщенные и ненасыщенные карбоновые кислоты, оксикислоты и кетокислоты.

Бактериальные декарбоксилазы могут вызывать дальнейшее разложение карбоновых кислот с образованием углеводородов, альдегидов, спиртов и др.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2 ;

Эти процессы обычно протекают сопряженно и поэтапно, что в итоге приводит к возникновению самых различных продуктов гниения. Так, при гнилостном разложении циклических аминокислот образуются следующие фенолы.

При гнилостном разложении триптофана образуются скатол и индол.

При гнилостном разложении цистина и цистеина образуются меркаптаны, сероводород, метан, углекислый газ.

Процессы гниения белков интенсивно развиваются при кормлении животных недоброкачественными кормами, нарушении режима кормления, при заболеваниях пищевого канала (атонии преджелудков, запорах), инфекционных (колибациллезе) и инвазионных (аскаридозе) болезнях. Это отрицательно сказывается на состоянии здоровья и продуктивности животных.

Всасывание белков. Белки всасываются в виде аминокислот, низкомолекулярных пептидов и простетических групп. У новорожденных животных всасывается часть нерасщепленных белков молозива и молока. Место всасывания - микроворсинки ворсинок эпителия слизистой оболочки тонкой кишки. Аминокислоты проникают в клетку через субмикроскопические канальцы микроворсинок и экзоплазматическую мембрану благодаря процессам диффузии, осмоса, с помощью белковых переносчиков против концентрационного и электрохимического градиентов. Прежде всего аминокислота соединяется с переносчиком. Он представляет собой поливалентный ион, который имеет четыре участка для

связывания с нейтральными, кислыми и основными аминокислотами, а также с ионом Na + . Пройдя мембрану, аминокислота отщепляется от переносчика и по эндоплазматической сети и пластинчатому комплексу постепенно перемещается от апикального края к базальному участку энтероцита (рис. 24). Быстрее всасывается аргинин, метионин, лейцин; медленнее - фенилаланин, цистеин, тирозин; медленно - аланин, серии и глутаминовая кислота.

В процессах всасывания важное место принадлежит натриевому насосу, так как хлорид натрия ускоряет всасывание.

Расходуемую при этом химическую энергию обеспечивают митохондрии.

В передвижении аминокислоты по клетке участвует белковый переносчик. В базальном и латеральных участках клетки комплекс переносчик + аминокислота расщепляется.

Аминокислота диффундирует в межклеточное пространство и поступает в кровеносную или

лимфатическую системы ворсинок, а ионы Na + возвращаются к поверхности клетки и взаимодействуют с новыми порциями аминокислот. Эти процессы регулируются нервной и гуморальной системами.

В толстой кишке всасываются продукты гниения: фенол, крезол, индол, скатол и др.

Промежуточный обмен. Продукты всасывания белков через систему воротной вены поступают в печень. Оставшиеся в крови после прохождения через печень аминокислоты из печеночной вены попадают в большой круг кровообращения и разносятся к отдельным органам, тканям и клеткам. Некоторая часть аминокислот из межклеточной жидкости поступает в лимфатическую систему, затем большой круг кровообращения.

В плазме крови содержится определенное количество аминокислот и полипептидов. Их содержание возрастает после приема корма.

Плазма крови богата глутамином и глутаминовой кислотой.

Большая часть аминокислот расходуется на биосинтез белков, часть - на биосинтез биологически активных веществ (небелковых гормонов, пептидов, аминов и др.), часть, дезаминируясь, используется в качестве энергетического сырья и материала для биосинтеза липидов, углеводов, нуклеиновых кислот и др.

Биосинтез белка

Биосинтез белка протекает во всех органах, тканях и клетках. Наибольшее количество белка синтезируется в печени. Синтез его осуществляют рибосомы. По химической природе рибосомы - нуклеопротеиды, состоящие из РНК (50-65%) и белков (35-50%).

Рибосомы образуются самосборкой из предварительно синтезированных РНК и белков. Они являются составными частями гранулярной эндоплазматической сети, где происходит биосинтез и перемещение синтезированных молекул белка.

Рибосомы в клетке находятся в виде скопления от 3 до 100 единиц - полисом (полирибосом, эргосом). Рибосомы обычно соединены между собой своеобразной нитью, видимой под электронным микроскопом, - иРНК (рис. 25).

Каждая рибосома способна синтезировать

самостоятельно одну полипептидную цепь, группа - несколько таких цепей и молекул белка. Примером крупной полирибосомной системы могут быть полисомы мышечной ткани, синтезирующие миозин. Полисома состоит из 60-100 рибосом и осуществляет биосинтез молекулы белка, которая состоит из 1800 аминокислотных остатков.

Биосинтез белка в клетке протекает через ряд стадий.

Активация аминокислот . В гиалоплазму из межклеточной жидкости в результате диффузии, осмоса или активного переноса поступают аминокислоты. Каждый вид амино- и иминокислоты взаимодействует со своим активирующим ферментом - аминоацилсинтетазой. Реакция активируется катионами Mg 2+ , Mn 2+ и Co 2+ . Возникает активированная аминокислота.

Соединение активированных аминокислот с тРНК. На второй стадии биосинтеза белка активированные аминокислоты (аминоациладенилаты) от соединений их с

соответствующими ферментами переносятся на тРНК цитоплазмы. Процесс катализируется аминоацил-РНК-синтетазами.

Остаток аминокислоты соединяется карбоксильной группой с гидроксильной второго углеродного атома рибозы нуклеотида тРНК.

Транспортирование комплекса активированной аминокислоты с тРНК к рибосоме клетки . Активированная аминокислота, соединенная со своей тРНК, переносится из гиалоплазмы на рибосому. Процесс катализируется специфическими ферментами, которых в организме не меньше 20,

Ряд аминокислот транспортируется несколькими тРНК (например, валин и лейцин - тремя тРНК). В этом процессе используется энергия ГТФ и АТФ.

Связывание аминоацил-тРНК с комплексом иРНК -рибосома. Аминоацил-тРНК, подойдя к рибосоме, взаимодействует с иРНК. Каждая тРНК имеет участок, который состоит из трех нуклеотидов, - антигсодон . В иРНК ему соответствует участок с тремя нуклеотидами - кодон . Каждому кодону соответствуют антикодон тРНК и одна аминокислота. В ходе биосинтеза к рибосоме присоединяются в виде аминоацил-тРНК аминокислоты, которые в дальнейшем в порядке, определяемом размещением ko-донов в иРНК, соединяются в полипептидную цепь.

Инициация полипептидной цепи . После того, как две соседних аминоацил-тРНК своими антикодонами присоединились к кодонам иРНК, создаются условия для синтеза полипептидной цепи. Формируется первая пептидная связь. Эти процессы катализируются пептидсинтетазами, активируются катионами Mg 2+ и факторами инициации белковой природы - F 1 , F 2 и F 3 . Источником химической энергии является

ГТФ. Связь возникает за счет СО-группы первой и NН 2 -труппы второй аминоацил-тРНК.

Эти реакции протекают на свободной 30S субъединице. К инициаторному комплексу присоединяется 50S субъединица, и они объединяются в рибосому, связанную с иРНК. Каждый этап инициации требует одной молекулы ГТФ.

Элонгация полипептидной цепи. Инициация полипептидной цепи начинается с N-конца, так как в образовавшемся дипептиде сохранена -NH 2 -группа первой аминокислоты. Первая тРНК, принесшая свою аминокислоту, отщепляется от комплекса иРНК - рибосома и "направляется" в гиалоплазму за новой аминокислотой. Дипептид, связанный со второй тРНК (см. выше), взаимодействует с третьей амино-ацил-тРНК, образуется трипептид, и вторая тРНК сходит с рибосомы в гиалоплазму и т. д. Пептидная цепь удлиняется (элонгируется) в результате последовательного присоединения новых аминокислотных остатков. Рибосома постепенно движется по иРНК, превращая закодированную в ней информацию в четко организованную полипептидную цепь. При каждом шаге рибосомы образуется новый пептидил-тРНК, увеличенный на один аминокислотный остаток. Процесс катализируется пептидилтрансферазой, активируется катионами Mg 2+ и белковыми факторами (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Источником энергии служит ГТФ. На полисоме синхронно синтезируется несколько пептидных цепей. Так создается первичная структура молекулы белка.

Терминация полипептидной цепи . Рибосома, на поверхности которой синтезировалась полипептидная цепь, достигает конца цепочки иРНК и "соскакивает" с него; к противоположному концу иРНК на ее место присоединяется новая рибосома, осуществляющая синтез очередной молекулы полипептида. Полипептидная цепь отсоединяется от рибосомы и выделяется в гиалоплазму. Эта реакция осуществляется с помощью специфического фактора освобождения (фактора R), который связан с рибосомой и облегчает гидролиз сложноэфирной связи между полипептидом и тРНК. Все стадии суммирует схема (цвет, табл. III).

В гиалоплазме из полипептидных цепей образуются простые и сложные белки. Формируются вторичная, третичная и в ряде случаев четвертичная структуры белковой молекулы.

Обновление белков в организме. Белки находятся в динамическом состоянии, подвергаясь постоянным процессам синтеза и распада. В ходе жизнедеятельности они постепенно "изнашиваются" - разрушаются их четвертичная, третичная, вторичная и первичная структуры. Инактивируются белковые функциональные группы и разрушаются связи в белковой молекуле. Возникает необходимость в замене "изношенных" белковых молекул новыми.

В зависимости от степени повреждения белковой молекулы происходит ее частичное или полное обновление. В первом случае под влиянием специальных ферментов обновляются небольшие участки полипептидных цепей или отдельные аминокислотные остатки (транспептидация). Во втором случае происходит полная замена "изношенной" молекулы белка новой. Поврежденная молекула белка распадается под влиянием тканевых протеаз или катепсинов I, II, III и IV, локализированных в лизосомах. Молекула протеида подвергается обычным для этих веществ превращениям.

Белки организма человека в целом обновляются в течение 135-155 сут. Белки печени, поджелудочной железы, стенки кишок и плазмы крови обновляются в течение 10 сут, мышц - 30, коллагена - 300 сут. Синтез молекулы белка в клетке протекает быстро - в течение 2-5 с. В организме взрослого человека ежесуточно синтезируется 90-100 г белка (1,3 г на 1 кг

массы). Степень обновления уменьшается при старении, болезнях и т. д.

Биосинтез пептидов

Часть эндо- и экзогенных аминокислот идет на синтез пептидов.

Глутатион . Представляет собой трипептид, образованный из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.

Биосинтез протекает в две стадии. Так, вначале под влиянием фермента γ -глутамилцистеинсинтетазы образуется дипептид-, затем при участии трипептид - синтетазы - трипептид-глутатион:

Он является составной частью многих ферментов, защищает SH-группы белков от окисления.

Карнозин и ансерин. Дипептиды мышечной ткани. Карнозин образуется из гистидина и β -аланина, ансерин - из 1-метилгистидина и β -аланина.

Пептиды синтезируются под влиянием специфических ферментов, при участии АТФ и Мg 2+ -ионов. Реакции протекают в две стадии, например синтез карнозина.

Биосинтез и обмен отдельных аминокислот

Заменимые аминокислоты синтезируются в тканях организма; незаменимые поступают в организм в составе корма; условно заменимые синтезируются в тканях в ограниченной мере (аргинин и гистидин) или при наличии предшественников (тирозин и цистеин). Некоторое количество аминокислот синтезируется симбиотической микрофлорой в пищевом канале.

Материалом для синтеза аминокислот чаще всего служат α -кето- и α -оксикислоты, которые образуются в тканях при промежуточном обмене углеводов, липидов и других соединений. Источником азота служат аммиак и аммонийные соли, водорода - НАД∙H 2 или НАДФ∙H 2 .

Если источником аминокислоты является кетокислота, то она может подвергаться восстановительному аминированию, которое протекает в две стадии: вначале образуется иминокислота, затем - аминокислота.

Так образуется аланин из пировиноградной кислоты, аспарагиновая и глутаминовая кислоты из щавелевоуксусной и др.

Часть глутаминовой кислоты может синтезироваться из α -кетоглутаровой кислоты под действием фермента L -глутаматдегидрогеназы.

Глутаминовая кислота используется тканями как донор аминогруппы.

Отдельные аминокислоты могут образовываться из других аминокислот трансаминированием (A. E. Браунштейн и M. Г. Крицман, 1937) под влиянием ферментов аминофераз, составной частью которых является производное витамина B 6 - пиридоксальфосфат, играющий роль переносчика NН 2 -групп (с. 271).

Так образуется глицин из серина или треонина; аланин - из глутаминовой и аспарагиновой кислот, триптофана или цистеина; тирозин из фенилаланина; цистеин и цистин - из серина или метионина; глутаминовая кислота образуется из пролина или аргинина и др.

Обмен отдельных аминокислот имеет определенные особенности.

Глицин . Участвует в ряде важнейших реакций биосинтеза. Так, из него образуются:

В тканях печени глицин участвует в процессе обезвреживания ядовитых соединений - бензойной,

фенилуксусной кислот и фенолов, образует парные соединения, которые выводятся с мочой.

Аланин . Образуется трансаминированием пировиноградной кислоты (см. выше). Существует в виде α - и β -форм. Участвует в биосинтезе.

Аспарагиновая кислота. Образуется обычно трансаминированием щавелевоуксусной кислоты (см. выше). Вместе с глутаминовой кислотой обеспечивает взаимосвязь между обменом белков, углеводов и липидов. Служит донатором аминогрупп в

реакциях трансаминирования. Основные реакции отражает схема.

Глутаминовая кислота . Содержится в тканях в составе белков, в свободном состоянии и в виде амида. Донатор аминогруппы в реакциях трансаминирования. Основные вещества, в синтезе которых участвует кислота:

Серин и треонин . Их обмен тесно связан с обменом глицина. Серин в тканях образуется из 3-фосфоглицериновой кислоты. Из серина образуется глицин в результате переноса одноуглеродного фрагмента (C 1) на тетрагидрофолиевую кислоту (ТГФК, см. с. 311). Глицин может образовываться из треонина. Фрагмент C 1 используется для синтеза гистидина и пуринов. Из серина и треонина образуется пировиноградная кислота, которая с помощью ацетил-КоА включается в ЦТК.

Часть превращений отражает схема:

Гидроксильная группа серина входит в состав активного центра многих ферментов: трипсина, химо-трипсина, эстераз, фосфорилаз.

Метионин . Является составной частью многих белков. Служит донатором метальной группы. Передача метильной группы в процессе переметилирования происходит под влиянием соответствующих метил-трансфераз через S-аденозилметионин:

Предшественником метионина является аспарагиновая кислота, которая через, несколько стадий (гомосерин, 0-сукцинил-гомосерин, цистеин, цистатионин, гомоцистеин) превращается в метионин.

Цистеин и цистин . Составные части многих белков, пептидов, гормонов и других соединений. SH-Группа цистеина - составная часть активных центров ряда ферментов. Участие цистеина в обмене веществ частично отражает схема:

Аргинин и орнитин . Аргинин образуется в процессе превращения углекислого газа и аммиака в мочевину.

Обе аминокислоты участвуют в образовании ряда жизненно важных веществ.

Лизин . Важнейшая аминокислота. Участвует в синтезе многих веществ.

Σ-Аминогруппа остатка лизина участвует в формировании связи между апо- и коферментами, особенно при образовании биотинфермента. Лизину принадлежит важная роль в связывании фосфора при минерализации костной ткани и других процессах.

Фенилаланин и тирозин . Их превращения в организме идут в таких направлениях: биосинтез белков и пептидов, образование

протеиногенных аминов, гормонов и пигментов, окисление до концевых продуктов с разрывом ядра и др.:

Триптофан . Важнейшая аминокислота. Ее превращения иллюстрируются схемой:

Гистидин . Относится к незаменимым аминокислотам. Участвует в биосинтезе и обмене многих жизненно важных веществ:

Пролин и оксипролин . Оксипролин возникает из пролина. Процесс необратимый. Обе иминокислоты используются для биосинтеза белков и др.

Превращение безазотистого остатка аминокислот

Часть аминокислот, не использованных в синтезе белков, и их производных, подвергается процессам распада до аммиака и карбоновых кислот. Аммиак обезвреживается в печени в орнитиновом цикле. Из нескольких видов дезаминирования преобладает окислительное. Образовавшиеся при этом кетокислоты используются тканями для различных потребностей. По направлению использования безазотистого остатка аминокислоты делят на два вида: глюкопластические и липопластические. Из глюкопластических аминокислот (аланин, серии, цистеин и др.) обычно образуется пировиноградная кислота, которая служит исходным веществом для биосинтеза глюкозы и гликогена.

Из липопластических аминокислот (лейцин, изолейцин, аргинин, орнитин, лизин и др.) после дезаминирования образуется ацетоуксусная кислота - источник биосинтеза высших жирных кислот.

α -Кетокислоты, образовавшиеся при окислительном дезаминировании аминокислот, декарбоксилируются и одновременно окисляются в жирные кислоты.

Образовавшаяся жирная кислота может подвергаться β -окислению, возникает ацетил-КоА - источник химической энергии или сырье для биосинтеза многих веществ.

Особенности промежуточного обмена сложных белков

Биосинтез сложных белков протекает аналогично биосинтезу протеинов. При этом формируются первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы с присоединением соответствующей простетической группы.

Обмен хромопротеидов. В организме животных содержится ряд хромопротеидов: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, геминовые ферменты и др.

Для них характерно наличие в составе молекулы гема. Наиболее подробно изучен биосинтез гемоглобина.

Основные компоненты молекулы гемоглобина образуются в органах кроветворения: красном костном мозгу, селезенке, печени. Глобин синтезируется из аминокислот обычным для белков путем. Образование гема происходит при участии ферментов через ряд стадий.

Из двух молекул δ -аминолевулиновой кислоты образуется порфобилиноген, который содержит пиррольное кольцо.

Порфобилиноген затем образует циклическое соединение из четырех пиррольных колец - уропорфирин.

В дальнейших превращениях из уропорфирина образуется протопорфирин. В молекулу протопорфирина под влиянием фермента гемосинтетазы включается железо (Fe 2+) и возникает гем, который через остаток гистидина связывается с простым белком глобином, образуя субъединицу молекулы гемоглобина.

Гемоглобин составляет 90-95% сухой массы эритроцитов.

Обмен липопротеидов, гликопротеидов и фосфопротеидов мало чем отличается от обмена простых белков. Их синтез протекает аналогично другим белкам - с образованием первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур. Разница заключается в том, что при синтезе к белковой части молекул присоединяются разные простетические группы. При распаде молекулы сложного белка белковая часть расщепляется до аминокислот, а простетические группы (липид, углевод, фосфорные эфиры аминокислот) - до простых соединений.

Конечный обмен. Во время промежуточного обмена образуется ряд химических соединений, которые выделяются из организма как продукты распада белков. В частности, углекислый газ выделяется легкими, вода - почками, с потом, в составе кала, с выдыхаемым воздухом. Многие другие продукты обмена белков, особенно азотистые, выделяются в виде мочевины, парных соединений и т. д.

Превращение аммиака . Аммиак образуется при дезаминировании аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, никотиновой кислоты и ее производных, других азотсодержащих соединений. За сутки в организме человека дезаминируется 100-120 г аминокислот, образуется 16-19 г азота или 18-23 г аммиака. В основном аммиак в организме сельскохозяйственных животных обезвреживается в виде мочевины, частично - в виде аллантоина, мочевой кислоты и аммонийных солей. У птиц и рептилий основным конечным продуктом азотистого обмена является мочевая кислота.

Мочевина - главный конечный продукт азотистого обмена у большинства позвоночных и человека. Она составляет 80-90% всех азотистых веществ мочи. Создана современная теория образования мочевины в печени - орнитиновый цикл Кребса.

1. Отщепившиеся в процессе дезаминирования и декарбоксилирования NH 3 и CO 2 под влиянием фермента карбамоилфосфатсинтетазы соединяются, образуя карбамоил фосфат.

2. Карбамоилфосфат с орнитином при участии орнитинкарбамоилтрансферазы образуют цитруллин.

3. Под влиянием аргининосукцинатсинтетазы он взаимодействует с аспарагиновой кислотой, образуя аргининоянтарную кислоту.

4. Аргининоянтарная кислота под воздействием аргининосукцинатлиазы расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту.

5. Аргинин под влиянием аргиназы расщепляется на орнитин и мочевину, которая удаляется из организма с мочой и потом:

Орнитин вступает в реакцию с новыми порциями карбамоилфосфата, и цикл повторяется.

Часть аммиака в тканях связывается в процессе образования амидов - аспарагина или глутамина , которые транспортируются в печень. В печени они гидролизуются, после чего из аммиака образуется мочевина. Некоторое количество аммиака используется тканями для восстановительного аминирования кетокислот, что приводит к образованию аминокислот.

Кроме того, в тканях почек аммиак участвует в процессе обезвреживания органических и неорганических кислот:

Превращения других продуктов конечного обмена белков . В процессе обмена белков образуются и другие продукты конечного обмена, в частности производные пуриновых и пиримидиновых оснований, газы (выделяются при дефекации), фенолы, индол, скатол, серная кислота и др. Особенно много таких веществ образуется в толстой кишке при гниении белков.

Эти ядовитые соединения нейтрализуются в печени образованием так называемых парных кислот, которые выделяются в составе мочи, частично - пота и кала.

Индол и скатол, образующиеся при гнилостном разложении триптофана, превращаются в индоксил и скатоксил. Они образуют парные соединения с глюкуроновой или серной кислотами.

Превращения продуктов распада хромопротеидов . При расщеплении хромопротеидов образуются глобин и гем. Глобин подвергается обычным превращениям, типичным для протеинов. Гем служит источником образования

пигментов желчи, мочи и кала. Гемоглобин, окисляясь, превращается в вердогемоглобин (холеглобин). Вердогемоглобин теряет белковую часть и атомы железа, что приводит к образованию вещества зеленого цвета - биливердина . Биливердин восстанавливается в пигмент красного цвета - билирубин . Из билирубина образуется мезобилирубин , который после очередного восстановления становится уробилиногеном . Уробилиноген в кишечнике превращается в пигменты кала - стеркобилиноген и стеркобилин , в почках - в пигмент мочи уробилин .

Продукты распада гема используются организмом для различных потребностей. Так, железо депонируется в органах в составе ферритинов. Биливердин и билирубин являются пигментами желчи, остальные вещества - пигментами мочи и кала. Расщепление мио-глобина протекает аналогично.

Регуляция белкового обмена. Особое место в регуляции принадлежит коре больших полушарий головного мозга и подкорковым центрам. В гипоталамусе имеется центр белкового обмена. Регуляция осуществляется рефлекторно, в ответ на раздражения.

Действие гормонов на биосинтез белка осуществляется путем стимуляции образования иРНК. Соматотропин усиливает синтетические процессы белка. Биосинтез белков активируется инсулином, некоторыми

андро- и эстрогенами, тироксином. Глюкокортикоиды коры надпочечников стимулируют расщепление белков и выделение азотистых веществ.

Действие гормонов на обмен белков связано с изменением скорости и направления ферментативных реакций. Биосинтез и, следовательно, активность ферментов, участвующих в обмене белков, зависит от наличия в кормах достаточного количества витаминов. В частности, пиридоксальфосфат является коферментом декарбоксилаз аминокислот, витамин B 2 - составная часть кофермента аминооксидаз, витамин PP-основа дегидразы глутаминовой кислоты, без витамина С не может проходить биосинтез пролина и оксипролина и т. д.

Патология белкового обмена. Обмен белков нарушается при инфекционных, инвазионных и незаразных болезнях. Причиной нарушений белкового обмена бывает неправильно составленный рацион, кормление недоброкачественными кормами, несоблюдение режима кормления и др. Это приводит к снижению уровня продуктивности животных, ухудшению их здоровья, а иногда и к гибели.

Патология белкового обмена проявляется в различных формах.

Белковое голодание . Различают два вида белкового голодания: первичное, когда в кормах нет достаточного количества незаменимых аминокислот, и вторичное, вызванное заболеваниями пищевого канала, печени, поджелудочной железы. У животных замедляется рост, появляется общая слабость, отечность, нарушается костеобразование, наблюдаются потеря аппетита, поносы. Возникает отрицательный азотистый баланс, наступает гипопротеинемия (в крови уменьшается содержание белков на 30-50%).

Нарушение обмена аминокислот . Проявляется в нескольких видах. Так, при некоторых болезнях печени (гепатитах, циррозах, острой желтой дистрофии) в крови и моче резко увеличивается содержание аминокислот - наступает алкаптонурия. В частности, при нарушении обмена тирозина развивается алкаптонурия, сопровождаемая резким потемнением мочи после стояния на воздухе. При цистинозе происходит отложение цистина в печени, почках, селезенке, лимфатических узлах, кишках и

наблюдается избыток цистина в моче (цистинурия). При фенилкетонурии в моче появляется большое количество фенилпировиноградной кислоты. Часто причиной таких нарушений бывают авитаминозы.

Нарушение обмена сложных белков. Чаще всего они проявляются в виде нарушений нуклеинового и порфиринового обменов. В последнем случае нарушается обмен гемоглобина, мио-глобина и других белков. Так, при различных поражениях печени (гепатитах, фасциолезе и др.) возникает гипербилирубинемия - содержание билирубина в крови возрастает до 0,3 - 0,35 г/л. Моча становится темной, в ней появляются большие количества уробилина, возникает уробилинурия. Иногда наблюдается порфирия - увеличение в крови и тканях содержания порфиринов. Это приводит к порфинурии, и моча становится красной.

Контрольные вопросы

1. Что такое белки, каковы их значение, химический состав, физико-химические свойства, структура (первичная, вторичная, третичная, четвертичная)? Их классификация.

2. Дайте характеристику основных групп и подгрупп аминокислот, приведите структурные формулы важнейших из них, проанализируйте их свойства.

3. Что такое баланс азота, белковый минимум, полноценные и неполноценные белки, заменимые, условно заменимые и незаменимые аминокислоты? Напишите формулы незаменимых аминокислот.

4. Проанализируйте основные этапы обмена белков в организме различных видов сельскохозяйственных животных - переваривание, всасывание, промежуточный (биосинтез и распад) и конечный обмены.

5. Как регулируется белковый обмен в организме животных и чем проявляется патология обмена белков?